Golgi-Apparat, ein Komplex aus Membranstrukturen in eukaryontischen Zellen. Er ist der Ort der Protein-Prozessierung, insbesondere der Proteinglycosylierung.
In differenzierten Zellen besteht der G. aus drei verschiedenen Strukturtypen: den Zisternen (geformt wie abgeflachte Ballons), den Vesikeln, die aus den Rändern der Zisternen entstehen, und Gruppen von Vakuolen, die auch Dictyosomen heißen. Die Zisternen liegen gestapelt vor. In jedem Stapel sind mindestens drei funktionell verschiedene Kompartimente vorhanden. Die Zisternen auf der cis-Seite oder proteinerhaltenden Seite des Stapels sind durch das Vorhandensein von Mannosidase I charakterisiert, jene in der Mitte durch Mannosidase II und N-Acetylglucosamin-Transferase und die auf der trans-Seite oder proteinfreisetzenden Seite durch Galactosyl- und Sialyltransferasen (Glycoproteine). Glycoproteine vom N-Glycantyp erhalten im Lumen des endoplasmatischen Reticulums eine Oligosaccharidkette. Die Proteine werden in Vesikeln, die sich vom endoplasmatischen Reticulum abschnüren, zur cis-Seite des Golgi-Apparats transportiert. Hier werden die Proteine, die für unterschiedliche Kompartimente der Zelle bestimmt sind, z. B. Lysosomen, Plasmalemma oder Sekretion, erkannt und in Abhängigkeit von ihrem Bestimmungsort verschiedenartigen Prozessierungsschritten unterworfen. Lysosomale Proteine werden an der Kohlenhydratkette phosphoryliert, jedoch sonst nicht wesentlich modifiziert. Sekretorische und Plasmalemmaproteine verlieren typischerweise alle ihre Mannoseeinheiten und erhalten in einem mehrstufigen Verfahren andere Kohlenhydrateinheiten.
Die Proteine weden von einer Zisterne des G. zur nächsten mit Hilfe von Vesikeln transportiert, die sich aus den Rändern der Zisternen bilden. Experimente mit fusionierten Zellen haben gezeigt, dass die Proteine alle Schritte der Glycosylierung nicht notwendigerweise in demselben Stapel durchlaufen. Am Ende der Prozessierung werden die Glycoproteine entweder in den Dictyosomen gespeichert, sezerniert, zu den passenden Zellorganellen transportiert oder in das Plasmalemma inkorporiert. [W.G. Dunphy et al. Cell 40 (1985) 463-472]