Kooperativität, ein Phänomen, das bei oligomeren oder monomeren Enzymen auftritt, die mehr als eine Bindungsstelle für einen bestimmten Liganden besitzen. Die kooperative Bindung kann negativ oder positiv sein und kann für den gleichen Liganden (homotrope K.) oder für einen abweichenden Liganden (heterotrope K.) eintreten. Dies bedeutet rein phänomenologisch, dass die Dissoziationskonstante für jede sukzessive Ligandenbindung kleiner (positive K.) oder größer (negative K.) ist als die vorhergehende. K. spielt auch dann eine Rolle, wenn die Bindung eines Substrat- oder Effektormoleküls die Konfiguration ändert und damit auch die Reaktivität oder katalytische Konstante (Michaelis-Menten-Gleichung) für andere Substratmoleküle. Der Kooperativitätsgrad wird gewöhnlich mit Hilfe eines Hill-Plotsbestimmt.

Bei positiver K. verläuft die Bindungskurve (Sättigungskurve) sigmoid (s-förmig). Um die K. zu beschreiben, wurden zahlreiche Modelle entwickelt (Kooperativitätsmodell). Es wird angenommen, dass die K. durch Änderungen in der dreidimensionalen Struktur des Enzymproteins verursacht wird und dass jede Untereinheit eines oligomeren Enzyms in mindestens zwei Konfigurationen existieren kann, die mit den Effektormolekülen unterschiedlich reagieren. Außerdem geht man davon aus, dass die Konfigurationsänderung einer Untereinheit Konfigurationsänderungen in den anderen Untereinheiten des gleichen Moleküls induziert. Die allgemeinste sigmoide Geschwindigkeitsgleichung ist: v^-1 = a + bS-¹ + cS-² + ... Dieser Gleichungstyp kann ebenso wie die sigmoiden Bindungskurven aus anderen Modellen abgeleitet werden, die im Kooperativitätsmodell nicht eingeschlossen sind.