Kreatin-Kinase, Kreatinphosphokinase (EC 2.7.3.2), eine Phosphotransferase, die in Gehirn und Muskel vorkommt. Es handelt sich um ein dimeres Enzym mit Mr 82kDa. Es gibt drei verschiedene Untereinheiten: M (Muskel), B (Gehirn) und Mi (Mitochondrien) und vier bekannte Isoenzyme (BB, MB, MM, MiMi). Das BB-Dimer kommt im Gehirn, im glatten Muskel und im embryonalen Skelettmuskel vor. Während der Entwicklung des letztgenannten findet ein gradueller Wechsel von BB über MB zum MM-Dimer statt. Die meisten K. sind löslich, jedoch sind 5% des MM-Dimers im gestreiften Muskel in der M-Linie lokalisiert (Muskelproteine). Die MiMi-K. befindet sich auf der Außenseite der inneren Mitochondrienmembran, wo sie mit einer ADP/ATP-Translokase gekoppelt ist.

Die K. katalysiert die reversible ATP-Bildung aus ADP und Kreatinphosphat in Abhängigkeit von Mg(II) und Mn(II). Die Muskelkontraktion verbraucht ATP. Während einer längeren Arbeit wird das ATP jedoch nicht aufgebraucht, weil die K. kontinuierlich die Phosphorylierung von ADP zu ATP auf Kosten der großen Mengen an gespeichertem Kreatinphosphat katalysiert. Die immobilisierte Kreatin-Kinase in der M-Linie des Muskels reicht aus, um den ATP-Spiegel sogar bei kraftvoller Kontraktion aufrecht zu erhalten. Man nimmt an, dass die restlichen 95% der löslichen K. dazu dienen, die Kreatinphosphatversorgung nach einer Periode der Verarmung schnell wieder herzustellen. In ähnlicher Weise ermöglicht die MiMi-K. die effiziente Umwandlung von mitochondrialem ATP in Kreatinphosphat. [T. Wallimann u. H.M. Eppenberger in J. Shay (Hrsg.) Cell and Muscle Motility 6, Plenum Press, 1985, S. 239-285]

Geschädigte Skelett- und Herzmuskeln setzen K. in das Serum frei. Die Zunahme an Serum-K. dient daher zur Frühdiagnose des Herzinfarkts, zum Nachweis des progressiven Muskelzerfalls und zur Abgrenzung gegenüber der Lungenembolie, die von keiner Erhöhung der Serum-K. begleitet ist.