Lysozym, Endolysin, Muramidase (EC 3.2.1.17), eine weit verbreitet vorkommende Hydrolase. Sie ist in Phagen, Bakterien, Pflanzen, Nichtwirbeltieren und Wirbeltieren, bei letzteren vor allem in Eiklar, Speichel, Tränen und Schleimhäuten enthalten. L. löst als bakteriolytisches Enzym die Proteoglycankomponente der Bakterienmembran auf, indem es die β-1→4-Bindung zwischen N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure hydrolysiert. Deshalb dient L. zum Schutz gegen das Eindringen von Bakterien. Die tierischen L. bestehen stets aus einer Kette von 129 Aminosäuren homologer Sequenz (Mr 14,2-14,6kDa), die durch vier Disulfidbrücken und Wasserstoffbrücken, insbesondere zwischen den Seitenketten von Ser, Thr, Asn und Gln, zu einem globulären Protein bekannter Tertiärstruktur (42% α-Helix, hydrophobe Tryptophanreste liegen an der Oberfläche) zusammengefaltet sind. Ein Molekül L. wird wie andere Hydrolasen (z.B. Papain, Ribonuclease) durch einen Spalt in zwei Hälften geteilt. Dieser Spalt ist das aktive Zentrum des L. und dient zur Aufnahme einer Hexasaccharideinheit des zu hydrolysierenden Proteoglycanmoleküls. Zwischen L. und α-Lactalbumin (123 Reste) besteht eine bemerkenswerte Übereinstimmung in der Primär- und Tertiärstruktur. Es wird vermutet, dass beide Proteine von einem gemeinsamen Vorläuferprotein mit Lysozymaktivität abstammen, ein Beispiel der divergenten Evolution durch Genduplikation. Dagegen bestehen zwischen tierischem und Bakteriophagen-L. keine strukturellen Beziehungen. Das Bakteriophagen-L. besteht aus 157 Aminosäureresten (λ-Phagen-Endolysin, Mr 17,87kDa) oder 164 Aminosäureresten (T4- und T2-Phagen-L., M_r 18,72kDa) und sind entweder Endoacetylmuramidasen (T4, T2) oder Endoacetylglucosaminidasen (Streptococcen-L.).