Myofibrille, ein speziell organisiertes Bündel aus Actin, Myosin und weiteren Proteinen im Cytoplasma von Muskelzellen (Muskelproteine), das sich im Gleitfilament-Mechanismus kontrahiert. In der Querbänderung der einzelnen Myofibrillen wechseln stärker anfärbbare und optisch doppelbrechende (anisotrope) Zonen (A-Banden) mit helleren, einfachbrechenden (isotropen) I-Banden ab (Abb.). Jede I-Bande ist in der Mitte durch eine feine Linie (Z-Scheibe, Z-Streifen) unterbrochen, während in der Mitte jeder A-Bande ein aufgehellter Bereich (H-Zone) erscheint. Jedes Z-Z-Intervall stellt eine kontraktile Einheit (Sarcomer) dar, deren Feinstruktur im Elektronenmikroskop erkennbar wird. Die Z-Scheiben bestehen aus einem Filz fädiger Proteinmoleküle (α-Actinin, vernetzt durch Desmin). In diesem Geflecht sind beidseits haarnadelförmig gekrümmte Actinfilamente verankert, deren freie Enden (I-Banden) sich zur Sarcomermitte hin in hoher Ordnung mit dickeren Myosinfilamenten (A-Bande) überlappen, so dass im Querschnittbild jeweils ein Myosinfilament von 6 Actinfilamenten umgeben ist. Zwischen Actinen und Myosinen können elektronenoptisch sichtbare Querbrücken (Myosin, HMM-Köpfe) ausgebildet sein. Bei der Kontraktion eines Sarkomers gleiten Actin- und Myosinfilamente unter ständigem Lösen und Schließen der Brückenbindungen zwischeneinander (Muskelkontraktion), bis die Enden der Myosinfilamente an die Z-Scheiben anstoßen (sliding-filament-Mechanismus). Die Summe der Elementarkontraktionen aufeinanderfolgender Sarkomere ergibt die Gesamtkontraktion der Muskelfaser.

Myofibrillen. Das Ineinandergreifen dicker und dünner Filamente im gestreiften Muskel. [D.E. Metzler, Biochemistry. The Chemical Reactions of Living Cells, Academic Press, 1977]