N-Acetylglucosamin-Phosphotransferase, ein im Golgi-Apparat lokalisiertes Enzym, das N-Acetylglucosaminphosphat von UDP-N-Acetylglucosamin unter Abspaltung von UMP auf einen terminalen Mannosebaustein von Glycoproteinen überträgt. Im Folgeschritt wird durch eine Phosphodiesterase N-Acetylglucosamin abgespalten. Die Phosphotransferase spielt bei diesem Protein-Targeting, speziell beim Transport von Hydrolasen zu den Lysosomen eine wichtige Rolle. A. erkennt an einem bestimmten Strukturmerkmal, dass die Hydrolasen, die mit einem N-gebundenen Oligosaccharid markiert sind, für den Transport zu den Lysosomen bestimmt sind und leitet die zweistufige Phosphorylierung ein. Ein Rezeptor-Protein in der Golgimembran erkennt das Mannose-6-phosphat-Signal und bindet die Hydrolase. Diese wird in Form von Transportvesikeln vom Golgi-Apparat abgeschnürt. Durch Erniedrigung des pH-Werts in dem Vesikel löst sich das phosphorylierte Enzym vom Rezeptor ab und wird schließlich durch Dephosphorylierung in eine aktive lysosomale Hydrolase überführt.