nichtkovalente Bindungen, ein Bindungstyp, der für die Aufrechterhaltung der Kettenkonformation und der Quartärstruktur der Proteine verantwortlich ist. Sie sind auch für die Struktur und Funktion von Nucleinsäuren verantwortlich.

1) Wasserstoffbrückenbindung, die sich zwischen benachbarten Peptidbindungen (Abstand 0,28nm), zwischen Tyrosyl- und Carboxyl- bzw. Imidazolgruppen sowie zwischen Seryl- und Threonylresten ausbilden. Die Wasserstoffbrückenbindung stellt insbesondere einen wichtigen Faktor dar für die Nucleinsäurestruktur und die Matrizenerkennung im Verlauf der Replikation, der Transcription und der Translation (Basenpaarung, Ribonucleinsäure, Proteinbiosynthese, Desoxyribonucleinsäure).

2) Heteropolare (elektrostatische) Bindungen werden in Proteinen zwischen Resten entgegengesetzter Ladung, wie z.B. zwischen dem Lysyl- und dem Glutamylrest, ausgebildet.

3) Apolare (hydrophobe) Bindungen werden in Proteinen zwischen eng benachbarten ungeladenen Gruppen, z.B. -CH₃, -CH₂OH, oder zwischen etwas entfernt stehenden hydrophoben Gruppen, z.B. zwischen Phenyl- und Leucylgruppen, gebildet. Die effektive Stärke dieser hydrophoben Bindungen wird durch den Entropieeffekt der Abstoßung des umgebenden Wassers erhöht. Dadurch tragen diese Bindungen zur Stabilität der Proteinkonformation, besonders bei erhöhten Temperaturen, bei.

4) Van-der-Waals-Kräfte wirken nur auf kurze Entfernungen. Sie entsprechen der schwachen Anziehungskraft zwischen dem positiv geladenen Kern eines Atoms und den negativ geladenen Elektronen eines anderen Atoms. Van-der-Waals-Kräfte spielen eine wichtige Rolle bei der Basenstapelung in der DNA-Doppelhelix (Desoxyribonucleinsäure).