Pacifastin, ein Protease-Inhibitor aus dem Plasma des Frischwasserkrebses Pacifastacus leniusculus. Das 155kDa-Protein ist aus zwei kovalent verknüpften Untereinheiten, einer leichten Kette (44kDa) und einer schweren Kette (105kDa) aufgebaut. Die schwere Kette zeigt Sequenzähnlichkeiten mit den Transferrinen und enthält drei Transferrinschleifen, von denen zwei für die Fe³⁺-Komplexierung verantwortlich sind. Die leichte Kette ist der eigentliche Inhibitor und enthält neun Cystein-reiche inhibitorische Domänen mit dem Sequenzmotiv -Cys-Xaa_9-12-Cys-Xaa₂-Cys-Xaa-Cys-Xaa_6-8-Cys-Xaa₄-Cys-, die in sich homolog sind und Ähnlichkeiten mit den niedermolekularen Protease-Inhibitoren aus der Heuschrecke Locusta migratoria aufweisen. P. ist das erste bekannte Protein, das eine Inhibitor- und eine Transferrin-Kette besitzt. Es zeigt inhibitorische Aktivität gegenüber Trypsin und Chymotrypsin und ist von allen im Blut von Flusskrebsen vorkommenden Protease-Inhibitoren der effizienteste Inhibitor des Pro-Phenol-Oxidase-aktivierenden Enzyms, einer wichtigen Immunantwort-Kaskade in Arthropoden und vielen anderen Invertebraten. [Z. Liang et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94 (1997) 6.682]