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Lexikon der Biochemie: Phospholipasen

Phospholipasen, Phosphatidasen, zusammenfassende Bezeichnung für die spezifisch auf Phosphoglyceride vom Grundtyp des Lecithins wirkenden Carbonsäure-Esterasen P. A1, A2 und B sowie die Phosphodiesterasen P. C und D. P. A1 (EC 3.1.1.32) setzt die Fettsäure vom C1 des Glycerins frei und führt zur Bildung von Lysophosphatiden (2-Acylglycerophosphocholin), die die Erythrocyten hämolysieren. P. A2 (EC 3.1.1.4) entfernt die ungesättigte Fettsäure am C2, P. B (EC 3.1.1.5) ebenfalls, jedoch nur aus Lysophosphatiden. P. C (EC 3.1.4.3) setzt die phosphorylierte Base, P. D (EC 3.1.4.4; spaltet auf der anderen Seite der Phosphorylgruppe) nur die stickstoffhaltige Base, z.B. Cholin, frei (Abb.).

P. finden sich besonders in Leber und Pankreas (P. A1), in Bienen- und Schlangengift (P. A1 und P. A2) oder in Mikroorganismen (P. C) bzw. Pflanzen (P. D). Die für die näher untersuchten P. A2 und C beschriebenen ungewöhnlichen Eigenschaften, z.B. Hitzestabilität (5 Minuten bei 98°C) und Unempfindlichkeit gegenüber Diethylether, Chloroform oder 8M Harnstofflösung, können unter anderem durch die kompakte Struktur dieser Phospholipasen (6-15 Disulfidbrücken) erklärt werden. P. A2 aus Schweinepankreas wird als Zymogen (130 Aminosäuren bekannter Sequenz, Mr 14,66kDa) gebildet und durch tryptische Entfernung des N-terminalen Heptapeptids PyroGlu-Glu-Gly-Ile-Ser-Ser-Arg- in die aktive P. A2 überführt (123 Aminosäuren). Von gleicher Größe ist die P. A2 aus Schlangengift von Crotalus atrox (Mr 14,5kDa) und Bienengift (Mr 14,55kDa, 129 Aminosäuren, Sequenz bekannt). Doppelt so groß sind dagegen die beiden P. -A2-Isoenzyme aus Crotalus-adamanteus-Gift (266 Aminosäuren, Mr 29,865kDa). Die bakterielle P. C konnte aus Clostridium welchii und Bacillus cereus isoliert werden.



Phospholipasen. Angriffsorte lecithinspaltender Enzyme. R1 = gesättigter, R2 = ein- oder mehrfach ungesättigter Fettsäurerest.

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