PLEES-Proteine, Sammelbezeichnung für eine Familie strukturell ähnlicher Enzyme (Peptidasen, Lipasen, Esterasen, Epoxid-Hydrolasen, Serin-Hydrolasen) mit Ähnlichkeiten zur menschlichen Serin-Hydrolase Bph-rp. Die P. sind in der Lage, eine Vielzahl von Substraten (u.a. aromatische Verbindungen, wie z.B. Biphenyl- und polychlorierte Biphenylderivate) mit Hilfe einer katalytischen Triade von topologisch konservierten (Ser/Asp)-(Asp/Glu)-His-Resten zu metabolisieren. Obgleich die meisten P. hydrolytische Enzyme sind, gehören zu dieser Familie auch Proteine, wie bakterielle Peroxidasen, mit der Fähigkeit zur Katalyse der Knüpfung von Kohlenstoff-Halogen-Bindungen. P. sind weit verbreitet von Bakterien bis zum Menschen und könnten evolutionär von einem gemeinsamen Vorläufer abstammen. [X.S. Puente u. C. Lopez-Otin J. Biol. Chem. 270 (1995) 12.926; Biochem. J. 322 (1997) 947]