Protein-Kinasen, an den molekularen Mechanismen der Signalübertragung beteiligte Enzyme, die die Phosphorylierung von Proteinen an spezifischen Serin-, Threonin- und Tyrosin-Resten katalysieren. Die verschiedenen Mitglieder dieser Enzymfamilie enthalten in der Regel eine ähnliche, etwa 250 Aminosäurebausteine umfassende katalytische Domäne. Auf beiden Seiten dieser sog. Kinase-Domäne finden sich oft kurze Sequenzabschnitte, die in Schleifen dieser Sequenz eingeschoben sind und entweder der Erkennung der zu phosphorylierenden Zielproteine dienen, oder die Aktivität jeder P. streng kontrollieren. Im phylogenetischen Stammbaum der P. findet man als Untergruppen Rezeptor-Serin-Kinasen, Tyrosin-Kinasen, MAP-Kinasen, Cyclin-abhängige Kinasen, Kinasen der leichten Myosinkette, die cAMP-abhängige Kinase (Protein-Kinase A), die cGMP-abhängige Kinase, die Proteinkinase C und die Ca²⁺/Calmodulin-abhängige Kinase.

Die bei vielen Eukaryonten und insbesondere sehr reichlich in manchen Säugergeweben vorkommende cGMP-abhängige P. (P. G bzw. G-Kinase) enthält in einer einzigen Polypeptidkette (M_r 80 kDa) eine katalytische und eine regulatorische Domäne. Wie die P. A erkennt die G-Kinase unterschiedliche Consensus-Sequenzen und kann daher verschiedene Proteine regulieren. Ein Vertreter der Tyrosin-Kinasen, die einen Phosphatrest von ATP auf die Hydroxylgruppe von Tyr-Resten übertragen, ist z.B. der Insulinrezeptor. Die mitogenaktivierten P. (MAP-Kinase) phosphorylieren Ser/Thr-, aber auch Tyr-Reste. Eine weitere P. ist die Ca²⁺/calmodulinabhängige P., deren regulierende Untereinheit Calmodulin ist. Bei einem durch einen Reiz ausgelösten Anstieg der Ca²⁺-Konzentration in den Zellen phosphoryliert diese P. weitere Enzyme, die dadurch reguliert werden. Durch den sekundären Botenstoff Diacylglycerin wird die Protein-Kinase C aktiviert. Die Cyclin-abhängige Protein-Kinase (Cdk) gehört zu den wichtigen Komponenten bei der Kontrolle des Zellteilungszyklus in Eukaryontenzellen. Cdk ist nur dann aktiv, wenn es an Cyclin gebunden ist. Nach der Entdeckung der ersten P. im Jahre 1959 durch die Nobelpreisträger Edwin G. Krebs und Edmond H. Fischer ist die Zahl der bekannten P. dramatisch angestiegen, so dass gegenwärtig mehrere hundert verschiedener P. bekannt sind, die durch Signalübertragungsvorgänge gesteuert werden. [S.K. Hanks et al., Science 241 (1988) 42-52; S.S. Taylor et al., Annu. Rev. Cell. Biol. 8 (1992) 429-462]