Protein-Tyrosin-Kinase, PTK (Rezeptor-Tyrosin-Kinasen), ein Enzym, das die ATP-abhängige Phosphorylierung von Tyrosylresten in Proteinen katalysiert. PTK-Aktivität ist für bestimmte Membranproteine charakteristisch. Ungefähr ein Drittel der bekannten Onkogene und ihre entsprechenden Proto-Onkogene codieren für PTK. Der Phosphotyrosingehalt von Zellproteinen kann als Reaktion auf die Transformation durch virale PTK-haltige Onkogene (mit Ausnahme von v-erb, v-fms und v-ros) auf das 10fache ansteigen. Zu den Substraten, die phosphoryliert werden, zählen: die glycolytischen Enzyme, Enolase, Phosphoglycerat-Mutase, Lactat-Dehydrogenase, drei Cytoskelettproteine (Vinculin der Adhäsionsplaques; p36, das Teil des Ca2+-empfindlichen Komplexes im submembranen Corticalcytoskelett und möglicherweise in Ribonucleoproteinpartikeln ist; p81, das ähnlich wie p36 submembran vorliegt, jedoch im Mikrovilluskern vorhanden ist), ein mit pp60v-src assoziiertes 50 kDa-Mr-Protein sowie einige Membranglycoproteine. PTK werden autophosphoryliert, indem sie als Substrate für ihre eigene PTK-Aktivität dienen; in einigen Fällen scheint die Autophosphorylierung notwendig zu sein, um die PTK-Aktivität gegenüber anderen Substraten aufrechtzuerhalten. Im Fall der Membranrezeptor-PTK (Insulinrezeptor) unterstützt die Bindung des spezifischen Liganden auf der äußeren Zelloberfläche das Auftreten der PTK-Aktivität in der cytoplasmatischen Domäne. [T. Hunter u. J.A. Cooper Ann. Rev. Biochem. 54 (1985) 897-930; J.A. Cooper BioEssays 4 (1986) 9-15]