Pyruvat-Kinase, Phosphoenolpyruvat-Kinase (EC 2.7.1.40), eine in Hefe, Muskel, Leber, Erythrocyten und anderen Organen bzw. Zellen weit verbreitete metallionenabhängige Phosphotransferase, die den letzten Schritt der Glycolyse katalysiert: Phosphoenolpyruvat (PEP) + ADP → Pyruvat + ATP (Substratkettenphosphorylierung). Hierbei kommt es zur Ausbildung eines intermediären zyklischen ternären Metallbrückenkomplexes:

in dem PEP und ADP über ein Mn²⁺-Ion an das Enzym gebunden sind. Die tetramere P. aus Muskel und Erythrocyten (M_r 230 kDa) folgt der Michaelis-Menten-Kinetik (die graphische Darstellung der Anfangsreaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration verläuft hyperbolisch), während das Hefeenzym (M_r 190 kDa, 4 bzw. 8 Untereinheiten) mit seiner sigmoidalen Kinetik ein allosterisches Enzym darstellt.