Rhodopsin, ein integrales Membranprotein (M_r 40 kDa), das als Photorezeptorprotein der Stäbchenzellen der Netzhaut am Sehvorgang beteiligt ist. Es gehört zur G-Protein-gekoppelten Rezeptor-Familie. R. ist das lichtempfindliche Molekül in den Scheiben der Stäbchen und besteht aus dem Protein Opsin und der prosthetischen Gruppe 11-cis-Retinal, dessen Vorstufe das all-trans-Retinol (Vitamin A) ist. Das 11-cis-Retinal ist mit der ε-Aminogruppe von Lys 296 des Opsins in Form einer Schiffschen Base verknüpft. Der 11-cis-Retinal-Chromophor befindet sich in einer Proteintasche annähernd im Zentrum des Sieben-Helix-Motivs des R. Der N-Terminus enthält zwei N-gebundene Oligosaccharideinheiten und befindet sich auf der dem Scheibenzwischenraum zugewandten Membranseite, während auf der cytosolischen Seite in der Nähe des C-Terminus mehrere Ser- und Thr-Reste lokalisiert sind, die durch Phosphorylierung das durch Licht erregte R. inaktivieren. Auch in anderen eukaryontischen Membranrezeptoren findet sich das Sieben-Helix-Motiv des R.