Lexikon der Biochemie: Schwermetalle
Schwermetalle, alle Metalle, deren Dichte größer als 5 ist. In lebenden Organismen kommen sie gewöhnlich in stabilen organischen Komplexen vor. Ihre biologischen Funktionen sind in Tab. 1 und ihre chemischen Liganden in Tab. 2 aufgelistet. Eisen ist in besonders vielen Biomolekülen vorhanden. Vanadin ist für einige Tunikaten (eine Gruppe mariner, mit den Vertebraten verwandter Tiere) und niedere Pflanzen essenziell. Es wird von einigen Tunikatenarten, insbesondere den Ascidiidae und den Perophoridae (Phlebobranchia) akkumuliert und kommt hauptsächlich in den Vakuolen bestimmter Blutzelltypen, den sog. Vanadocyten oder Morulazellen, vor. Die Vanadocyten von Ascidia ceratodes enthalten ungefähr 1,2M V(III), eine Konzentration, die um den Faktor 107 größer ist als im Meereswasser. Der Mechanismus dieses hochselektiven Anreicherungsprozesses ist unbekannt.
Bestimmte S., z.B. Blei, Quecksilber, Cadmium und Kupfer sind toxisch (Blei). Die Toxizität dieser Metalle beruht gewöhnlich darauf, dass sie irreversibel mit freien SH-Gruppen von Proteinen reagieren.
Schwermetalle. Tab. 1. Schwermetallionen in Biomolekülen.
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| Eisen | • Hämoglobine, Cytochrome | • O2-Transport, Elektronentransport | |
| • Flavinenzyme (Metalloflavinenzyme), wie die Xanthin-Oxidase | • Oxidation, Dehydrierung bzw. Reduktion | ||
| • Schwefel-Eisen-Proteine, wie Ferredoxin, die Komplexe der Atmungskette | • Elektronenübertragung | ||
| • Nitrogenase | • Reduktion von N2 zu Ammoniak | ||
| • Ferritin, Conalbumin, Transferrin (Siderophilin) | • Fe-Speicherung, Fe-Transport | ||
| • Siderochrome, Mycobactin, Enterobactin | • Fe-Transport in Mikroorganismen | ||
| Cobalt | • Vitamin B12 und seine Coenzymformen | • Reduktion (Methioninsynthese) u. Methylgruppenüber-tragung, Isomerisierungen | |
| Kupfer | • Lactase, Cytochrom-Oxidase | • Oxidation | |
| • Cupreine, Ceruloplasmin | • Speicherung und Transport von Kupfer | ||
| Mangan | • Arginase | • Argininhydrolyse, Harnstoff-Zyklus | |
| • Decarboxylasen und andere Enzyme | • CO2-Abspaltung u.a. | ||
| Molybdän> | • Nitrogenase | • Bindung und Aktivierung des molekularen Stickstoffs (die Reduktion benötigt Eisen) | |
| • Nitrat-Reduktase | • Nitratreduktion | ||
| • Xanthin-Oxidase | • Purinoxidation u.a. | ||
| Zink | • Carboanhydrase, Peptidasen, Phosphatasen, Pyridinnucleotidenzyme und andere Proteine | • Zn hat funktionelle Bedeutung bei der Substratbindung (z.B. für die Hydridübertragung in ternären Komplexen bei Pyridinnucleotidenzymen) und für die Proteinstruktur (z.B. in der Alkohol-Dehydrogenase) | |
| • Insulin | • Aggregation des Polypeptids |
Schwermetalle. Tab. 2. Liganden von Schwermetallionen in Biomolekülen.
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| Eisen | Porphyrin, Imidazol | Myoglobin | |
| SH- | Ferredoxin | ||
| Phenolat | Transferrin | ||
| Cobalt | Corrin, Benzimidazol | Vitamin B12 und Derivate | |
| Kupfer | N-Basen | Cupreine | |
| Mangan | Carboxylat, Phosphat, Imidazol | Glycolyse- und Proteolyseenzyme | |
| Vanadin | Liganden noch nicht identifiziert | Vanadinproteine der Tunicata | |
| Zink | Imidazol (His), Carboxylgruppen (Glu) | Carboxypeptidasen | |
| R-S- | Dehydrogenasen | ||
| Imidazol (His) | Carboanhydrase |
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