Streptavidin, ein aus Streptomyces avidinii isoliertes Protein (M_r 60 kDa) mit einer dem Avidin ähnlichen Affinität zu Biotin. Es ist im Gegensatz zu Avidin nicht glycosyliert, so dass unspezifische Bindungen unterbleiben, die auch bei geladenen Bindungspartnern durch den isoelektrischen Punkt des S. in der Nähe des Neutralpunktes ausgeschlossen werden. S. besteht aus vier identischen Untereinheiten, von denen jede ein Molekül Avidin binden kann. Bei einer Disoziationskonstanten von K = 10^-15M handelt es sich um eine der höchsten biologischen Bindungskonstanten überhaupt. Es wird für viele molekularbiologische Experimente eingesetzt.