Tropomyosin, ein Protein, das mit Actin, sowohl im Muskel (Muskelproteine) als auch im Cytoskelett anderer Zellarten, verknüpft ist. Im gestreiften Muskel kommen zwei einander sehr ähnliche Formen vor, das α-T. und das β-T. Beide enthalten je Untereinheit 284 Aminosäurereste (M_r 33kDa). Das Molekül besteht aus einer zweikettigen coiled-coil-α-Helix, in der die beiden Untereinheiten umeinander gedreht sind. Es sind α-α-, α-β- und β-β-Dimere beobachtet worden. In verschiedenen Muskelarten sind die Dimerarten in unterschiedlichen Anteilen vorhanden, wodurch Spezialisierung zu Stande kommt. T.-Dimere polymerisieren Kopf an Schwanz und bilden eine Faser, die in der Furche einer F-Actin-Helix liegt. Jedes Dimer überspannt sieben (Muskel) oder sechs Actin-Untereinheiten. Im gestreiften Muskel von Vertebraten bindet T. fest an Troponine, die Proteine, die die Kontraktion regulieren. In anderen Geweben ist T. mit einem Teil der Mikrofilamente assoziiert, wodurch möglicherweise F-Actin stabilisiert wird. Nichtmuskelzellen synthetisieren eine Reihe unterschiedlicher T., die von einer Genfamilie abstammen. Die Unterschiede zwischen den Isoformen sind nicht groß, haben jedoch möglicherweise regulatorische Funktion. Beispielsweise besteht T. der Pferdeblutplättchen aus 247 Aminosäureresten, bindet nur leicht an Troponine und überspannt vermutlich nur sechs an Stelle von sieben Actinuntereinheiten. [M.R. Payne u. S.E. Rudnick Cell and Muscle Motility 6, J.W. Shay (Hrsg.), Plenum Press, New York u. London, 1985, 141-184]