Tryptophan-2,3-Dioxygenase, Tryptophanase, Tryptophan-Oxygenase, Tryptophan-Peroxidase, Tryptophan-Pyrrolase, L-Tryptophan : Sauerstoff-2,3-Oxidoreduktase (Dezyklisierung), EC 1.13.11.11, ein Enzym, das die Oxidation von Tryptophan zu N-Formylkynurenin katalysiert, den ersten Schritt des Totalabbaus von L-Tryptophan bei Tieren und Mikroorganismen. Dies ist auch der erste Schritt der Umwandlung von L-Tryptophan in den Nicotinsäureamid-Molekülteil von NAD und NADP bei Molchen und einigen Säugetieren sowie der Überführung von L-Tryptophan in Ommochrome bei Insekten.

Untersuchungen mit 18O2 und H_218O zeigen, dass beide im Produkt auftretenden Sauerstoffatome vom molekularen Sauerstoff und nicht vom Wasser abstammen. Da die Reaktion durch Superoxid-Dismutase inhibiert wird, wird der Substratsauerstoff vermutlich vor dem Eintritt in die Oxygenase-Reaktion zum Superoxid-Ion aktiviert. Bei Pseudomonas wird die Synthese der T. anscheinend durch L-Tryptophan induziert, wobei das tatsächliche induzierende Agens Kynurenin ist. Dieses wird aus L-Tryptophan durch das in geringen Mengen vorhandene Enzym gebildet. Normale Säugetierleber von Erwachsenen besitzt eine hohe Aktivität dieses Enzyms, jedoch wird durch Glucocorticoide eine höhere Syntheserate (aufgrund vermehrter mRNA-Synthese) induziert. Durch Gabe von L-Tryptophan wird die Enzymkonzentration ebenfalls erhöht. Dies scheint jedoch auf eine verminderte Abbaugeschwindigkeit des Enzymproteins zurückzugehen.

Das Rattenleberenzym hat ein Mr von 167kDa (4 Untereinheiten, je M_r 43kDa; aus zwei Arten bestehend: α₂β₂). Das Enzym von Pseudomonas hat ein M_r von 122kDa (4 Untereinheiten, je M_r 31kDa). Sowohl die Bakterien- als auch die Säugetierenzyme enthalten Protoporphyrin IX, das für die katalytische Aktivität essenziell ist. Je Mol Enzym sind zwei Mol Häm vorhanden. In vitro ist dieses Enzym inaktiv, außer das Häm wird durch Reduktionsmittel, wie H₂O₂, Ascorbinsäure oder Superoxid-Anion reduziert. Kupfer ist für den Enyzmmechanismus nicht essenziell. L-Tryptophan bindet an das aktive (reduzierte) Enzym und bildet dann mit molekularem Sauerstoff den ternären Komplex Enzym-Substrat-Sauerstoff. Dieser kann während der Reaktion aufgrund seiner spektralen Eigenschaften (Maxima bei 418nm, 545nm und 580 nm) detektiert werden.

Die Hartnupsche Krankheit, ein angeborener Defekt, der mit geistiger Entwicklungsstörung verbunden ist, wird durch einen Mangel an T. verursacht.