Lexikon der Biochemie: Verdauungsenzyme
Verdauungsenzyme, Hydrolasen des Verdauungstraktes aller Tiere, die die mechanisch zerkleinerten Nahrungsstoffe (Proteine, KohIenhydrate, Fette, Nucleinsäuren) unter Wasseraufnahme in ihre resorptionsfähigen Bausteine chemisch zerlegen. Diese niedermolekularen Bestandteile werden genauso schnell resorbiert wie sie gebildet werden, so dass das Gleichgewicht des Verdauungsprozesses kontinuierlich zugunsten der Hydrolyse verschoben ist. Die Verdauungsenzyme der Wirbeltiere sind mit Ausnahme der Disaccharidasen und gewisser Peptidasen (Sekretproteine), die in hoher Konzentration in besonderen Anhangsdrüsen, wie Speichel- und Bauchspeicheldrüse, oder in der Magen- und Darmschleimhaut gebildet werden. Verdauungsenzyme gehören mit zu den am besten untersuchten Enzymen. Nach ihrer Wirkung auf die Nahrungsstoffe werden die Verdauungsenzyme eingeteilt in 1) Proteasen, Peptidasen, 2) Glycosidasen (kohlenhydratspaltende Verdauungsenzyme), 3) Esterasen (insbesondere Lipasen) und 4) Nucleasen (nucleinsäurespaltende Verdauungsenzyme), Tab.
Verdauungsenzyme. Tab. Verdauungsenzyme der Vertebraten.
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| (I) | Proteasen | |||
| 1.Proteinasen | ||||
| a) Magen | ||||
| Pepsin A (Alkali-labil) | 34,5 | Gly  Tyr-Phe, Glu Phe | 1,8 | |
| Pepsin B (Gelatinase) | 36 | hydrolysiert nur Gelatine | ||
| Pepsin C (Gastriscin) | 31,5 | Tyr Ser, Phe Ser | 3,0 | |
| Rennin | 30,7 | Phe Met (in κ-Casein) | 4,8 | |
| b) Pankreassekretion | ||||
| Trypsin | 23,4 | Arg R, Lys R | 8,0 | |
| Chymotrypsin A (α und γ) | 25,17 | Tyr R, Phe-R, Tyr-R, Met-R | 8,0 | |
| δ-Chymotrypsin | 25,4 | wie Chymotrypsin A | ||
| Chymotrypsin B | 25,4 | wie Chymotrypsin A | ||
| | Chymotrypsin C | 23,9 | wie Chymotrypsin A, zusätzl. Leu R, Glu(Asp) R | 8,0 |
| Elastase | 25,7 | R-neutrale Aminosäure R | 8,0 | |
| Kollagenase | ? | hydrolysiert nur Kollagen | 5,5 | |
| c) Duodenalsekretion | ||||
| Enterokinase | 196 | H2N-Val-(Asp)2-5Lys6 Ile7-Trypsin-COOH | 8,0 | |
| 2. Peptidasen | ||||
| a) Pankreassekretion | ||||
| Carboxypeptidase A | 34,4 | Peptidyl Phe, Tyr, Trp, Leu | 8,0 | |
| Carboxypeptidase B | 34,4 | Peptidyl Lys, Arg | 8,0 | |
| b) Duodenalsekretion | ||||
| Leucin-Aminopeptidase | 300 | H2N-Leu Peptid, oder Polypeptid | 8,9 | |
| Aminotripeptidase | 300 | Ala Dipeptid | 8,0 | |
| Dipeptidase | 100 | Gly Gly, Gly Leu, Cys Gly | 7,8 | |
| Prolidase | ? | Gly Pro | 7,8 | |
| Prolinase | ? | Pro Gly | 7,8 | |
| (II) | Glycosidasen | |||
| a) Speichel- und Pankreas-Amylase, die in der Mundhöhle, im Magen und Duodenum wirkt | ||||
| α-Amylase | 50 | α-glycosidische 1→4-Bindungen | 6,5 | |
| b) Duodenumsekretion | ||||
| α-Glycosidasen | ||||
| 5 spezifische Maltasen | 200 | α-glycosidische 1→4-Bindungen | 7,0 | |
| eine spezifische Saccharase | 200 | α-glycosidische 1→4-Bindungen | 7,0 | |
| eine Trehalase | 200 | α-glycosidische 1→1-Bindungen | 7,0 | |
| α-1,3-Glycosidase | 200 | α-glycosidische 1→3-Bindungen | 7,0 | |
| β-Galactosidase (Lactase) | 200 | β-glycosidische 1→4-Bindungen | 6,0 | |
| Oligo-α(1→6)Glucosidase | 200 | α-glycosidische 1→6-Bindungen in Stärke und Glycogen | 7,0 | |
| (III) | Esterasen | |||
| a) Magensekretion | ||||
| Magen-Lipase | 35 | Esterbindungen in Triacylglycerinen, insbesondere Milchfett | 5,0 | |
| b) Pankreassekretion | ||||
| Pankreas-Lipase | 35 | Esterbindungen in Triacylglycerinen | 7,5 | |
| Phospholipase A + B | 14 | Esterbindungen in Phospholipiden | 7,5 | |
| Cholesterinesterase | 400 | Cholesterinfettsäureester | 7,5 | |
| c)Duodenumsekretion | ||||
| Monoacylglycerin-Lipase | ? | Esterbindungen von Monoacylglycerinen | 7,5 | |
| Carbonsäure-Esterase | 160 | Ester aliphatischer Fettsäuren | 7,8 | |
| Alkalische Phosphatase | 140 | Phosphatesterbindungen | 9,0 | |
| (IV) | Pankreasnucleasen | |||
| Ribonuclease | 13,7 | 3'-Phosphatesterbindungen | 7,3 | |
| Desoxyribonuclease | 31 | 3'-Phosphatesterbindungen | 7,0 |
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