Flavoproteine, Flavinenzyme, gelbe Enzyme, eine Gruppe von über 70 in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen vorkommenden Oxidoreduktasen, die als Wirkgruppe meist Flavin-Adenin-Dinucleotid (FAD), seltener Flavin-Mononucleotid (FMN) in fester Bindung enthalten. Diese Coenzyme werden reversibel reduziert, entweder durch den Wasserstofftransfer von einem Subtrat (z.B. bei Succinat-Dehydrogenase) oder von NAD(P)H. Die gelbe Farbe des oxidierten Riboflavinanteils gab dieser Enzymgruppe den Namen „gelbe Enzyme“. Da sowohl die Eigenschaften des FAD und FMN bei der Proteinbindung sehr verändert werden können und auch erhebliche Unterschiede in struktureller und funktioneller Hinsicht zwischen den verschiedenen F. bestehen, existiert kein Grundtyp wie z.B. bei den Hämoglobinen. Einige F., die Metalloflavinenzyme (Metalloflavoproteine), enthalten zusätzlich Metalle, wie Eisen, Magnesium, Kupfer und Molybdän, die an der Fixierung der F. am Mitochondrium beteiligt sind.

F. können entsprechend ihrer Hauptreaktion eingeteilt werden in: 1) Oxidasen, die mit Sauerstoff als Wasserstoffakzeptor reagieren und zwei oder vier Elektronen übertragen können. Zwei-Elektronen-übertragende Oxidasen oxidieren Substrate unter Bildung von Wasserstoffperoxid (H₂O₂). Hierzu gehören u.a. die eisen- und molybdänhaltigen Xanthin-Oxidasen und die L- und D-Aminosäure-Oxidasen (FAD- bzw. FMN-haltig). Vier-Elektronen-übertragende Oxidasen sind kupferhaltig; sie oxidieren Substrate unter Bildung von Wasser. Zu ihnen gehören u.a. die Laccase und die Ascorbinsäure-Oxidase. 2) Reduktasen reagieren bevorzugt mit Cytochromen, z.B. Cytochrom-c-Reduktase und Glutathion-Reduktase (FAD-haltig) und die molybdänhaltige Nitrat-Reduktase. 3) Dehydrogenasen, so z.B. die Succinat-Dehydrogenase oder die NADH- und NADPH-Dehydrogenase oder die Acyl-CoA-Dehydrogenase. Bei einigen von ihnen ist der natürliche Wasserstoffakzeptor unbekannt.