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Kompaktlexikon der Biologie: Immunglobuline

Immunglobuline, Abk. Ig, Antikörper, Proteine (Globuline), die spezifisch mit einem Antigen reagieren. Alle I. haben eine gemeinsame Struktur ( vgl. Abb. ): Sie bestehen aus zwei großen, „schweren“ H-Ketten mit einer relativen Molekülmasse von ca 50000 und zwei kleinen „leichten“ L-Ketten mit einer Molekülmasse von ca. 25000, alles Polypeptidketten, die durch Disulfidbrücken miteinander verbunden sind. Die I. werden von den B-Lymphocyten gebildet und exocytiert (Exocytose). Beim Menschen werden fünf Antikörperklassen (Immunglobulinklassen oder Ig-Klassen) unterschieden: IgM, IgD, IgG, IgE, IgA, deren H-Ketten unterschiedlich sind. Die L-Ketten kommen, abgesehen von den variablen Teilen, in zwei Formen vor, den häufigeren κ-Ketten und den λ-Ketten. IgM kommt in zwei Formen vor, löslich und als Antigenrezeptor auf der Plasmamembran von B-Lymphocyten. Löslich tritt es als pentamerer Komplex auf, durch eine zusätzliche Polypeptidkette (J-Kette) zusätzlich stabilisiert. IgG (Gammaglobulin) ist das häufigste I. und kommt in vier Subklassen (λ- λ4) vor, die etwas unterschiedliche Eigenschaften haben (isoelektrischer Punkt, Disulfidbrücken, Plasma-Halbwertszeit). Die Antikörper-Antwort gegen ein bestimmtes Antigen setzt sich jedoch aus allen vier Subklassen zusammen. Das sehr seltene IgE kann an Mastzellen und basophile Granulocyten binden und nach Antigen-Kontakt diese Zellen zur Ausschüttung von Histamin veranlassen (Allergie). Es kommt auch, ebenso wie IgA, in Sekreten vor.

Die Spezifität der I. liegt im variablen Teil der so genannten hypervariablen Regionen. Dort sind die Aminosäureketten so gefaltet, dass sich Bindungsstellen für ein ganz bestimmtes Antigen bilden. Diese Antigenbindungsstellen (haptophore Gruppen) sind nicht groß; minimal sind fünf Aminosäure- bzw. Zuckerreste nötig, um immunogen zu wirken. Da antigene Makromoleküle jedoch meist viel größer sind, also eine Vielzahl antigener Determinanten oder Epitope tragen, wird die Immunantwort in der Produktion vieler Antikörperspezies gegen verschiedene Epitope bestehen. Man nimmt an, dass der Körper nahezu unbegrenzt viele I. unterschiedlicher Spezifität bilden kann (ca. 107). Eine diesen Spezifitäten entsprechende Vielzahl von Immunglobulin-Genen kann es jedoch nicht geben (die Summe aller Gene im Genom des Menschen ist ca. 4 x 104). Mit modernen molekulargenetischen Methoden konnte gezeigt werden, dass die Stammzellen der Immunglobulin-produzierenden Immunzellen tatsächlich keine fertigen Gene für bestimmte Antikörper enthalten, dafür aber verschiedene Genkomponenten. Diese existieren meist in mehrfachen Versionen, die durch Rearrangement der betreffenden DNA in vielfältige Kombinationsmöglichkeiten während der Lymphocytenentwicklung die erforderliche Anzahl von Spezifitäten ergeben. Für jede Spezifität gibt es einen B-Lymphocyten-Klon. Innerhalb der ca. 1012 Lymphocyten eines Menschen finden sich mehr als 107 in ihren Immunglobulin-Genen unterschiedliche Klone. Bei einer Attacke durch ein bestimmtes Antigen werden diejenigen Lymphocyten-Klone zur Immunglobulinproduktion angeregt, deren Idiotypen den antigenen Determinanten entsprechen. (spezifische Immunantwort, unspezifische Immunantwort)



Immunglobuline: Schematische Darstellung eines IgG-Antikörpermoleküls (Gammaglobulin). Die hypervariablen Regionen sind diejenigen Bereiche, in denen die Aminosäuresequenzen bei Antikörpern unterschiedlicher Spezifitäten besonders stark variieren können

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Dr. Daniel Dreesmann, Köln (Grün ist die Hoffnung - durch oder für Gentechpflanzen?)
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Professor Dr. Gerhard Eisenbeis, Mainz (Lichtverschmutzung und ihre fatalen Folgen für Tiere)
Dr. Oliver Larbolette, Freiburg (Allergien auf dem Vormarsch)
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Professor Dr. Wilfried Wichard, Köln (Bernsteinforschung)

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