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Kompaktlexikon der Biologie: Michaelis-Menten-Gleichung

Michaelis-Menten-Gleichung, eine mathematische Gleichung zur Beschreibung der Kinetik (Reaktionskinetik) enzymatischer Reaktionen, welche die charakteristische hyperbolische Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration erklärt, allerdings auch eine grobe Vereinfachung darstellt. Bei der Aufstellung der M. – M. – G. wird von folgenden Voraussetzungen ausgegangen: Bei der Bindung des Substrats an das Enzym stellt sich ein Gleichgewichtszustand ein und das Gleichgewicht liegt auf der Seite des Produkts (durch Substratüberschuss).

E + S⇌ ES ⇌ E + P

Die Reaktion befindet sich im Fließgleichgewicht, d.h. die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes [ES] ändert sich während der Reaktion nicht (Fließgleichgewichtskinetik). Die Bildung des Produktes ist der langsamste und damit der geschwindigkeitsbestimmende Schritt und da infolge hohen Substratüberschusses alle Enzymmoleküle schnell als Enzymsubstrat-Komplex (ES) vorliegen, bleibt die Reaktionsgeschwindigkeit über einen längeren Zeitraum gleich und entspricht der maximalen Anfangsgeschwindigkeit (Vmax). Unter diesen Bedingungen ist das Enzym mit Substrat gesättigt und eine weitere Erhöhung der Substratkonzentration bringt keine Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit. Bei Auftragung unterschiedlicher Anfangsgeschwindigkeiten gegen die Substratkonzentration ergibt sich eine Sättigungskurve ( vgl. Abb. ).

Obwohl eine Vereinfachung, beschreibt die M. – M. – G. das kinetische Verhalten eines Großteils der Enzyme. Zwei Größen in dieser Gleichung sind nicht abhängig von der Substratkonzentration, sondern kennzeichnen Eigenschaften des Enzyms: Dies ist die bei hohen Substratkonzentrationen erreichte Maximalgeschwindigkeit (Vmax, in der Auftragung der Grenzwert, gegen den sich die Kurve bewegt) und die Michaelis-Konstante Km, das ist in der Auftragung die Konzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit der Umsetzung erreicht ist (1/2 Vmax). Die Michaelis-Konstante steht für die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat, je kleiner sie ist, desto höher ist die Affinität. Um verlässliche Werte für Km und Vmax zu erhalten, wird die M. – M. – G. so umgeformt, dass die Messwerte in der graphischen Darstellung bei Auftragung der Geschwindigkeit (V) gegen den Quotienten V/[P], auf einer Gerade liegen (Eadie-Hofstee-Diagramm); hierbei ist –Km die Steigung der Geraden. Eine weitere Umformung der M. – M. – G. ist die doppelt reziproke Auftragung von 1/V0 gegen 1/[P] (Lineweaver-Burk-Diagramm), die eine Gerade gibt, bei der Km ebenfalls recht einfach ermittelt werden kann, da –1/Km dem Schnittpunkt der Geraden mit der X-Achse entspricht.



Michaelis-Menten-Gleichung: Nichtlineare Darstellung der Michaelis-Menten-Gleichung bei Auftragung der Anfangsgeschwindigkeit V0 gegen die Substratkonzentration [S]. Bei niedriger Substratkonzentration liegt eine Reaktion erster Ordnung vor, bei hoher Substratkonzentration wird die Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration unabhängig (Reaktion nullter Ordnung)

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Professor Dr. Gerhard Eisenbeis, Mainz (Lichtverschmutzung und ihre fatalen Folgen für Tiere)
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Professor Dr. Wilfried Wichard, Köln (Bernsteinforschung)

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