Direkt zum Inhalt

Lexikon der Biologie: Actin-bindende Proteine

Actin-bindende Proteine [von Actin], Proteine, die in der Lage sind, an G- oder F-Actin (Actin) zu binden. Sie werden nach der Art ihrer Bindung an Actin eingeteilt (siehe Tabelle). Die an monomeres Actin bindenden Proteine, wie Profilin (Profilactin) oder Cofilin, entziehen das G-Actin dem G-Actin/ F-Actin-Gleichgewicht und verhindern so die Bildung von neuen Actinfilamenten oder führen zur Depolarisation von bestehenden Filamenten. Actin-bindende Proteine, die an das Plus- oder an das Minus-Ende der Filamente binden, sowie Gelsolin oder β-Actinin (Actinin) wirken regulierend auf das Längenwachstum der Filamente; sie können aber auch zur Fragmentierung von Filamenten führen (z. B. Fragmin oder Severin). Quervernetzende Actin-bindende Proteine, wie Filamin, haben mindestens 2 Bindungsstellen für F-Actin. Sie bauen das dreidimensionale Netzwerk der Actinfilamente in der Zelle auf und bestimmen dessen Stabilität über die Anzahl an Verknüpfungspunkten. Dadurch wird auch der Viskositätsgrad des Cytoplasmas mitbestimmt. Zu den quervernetzenden Actin-bindenden Proteinen gehören auch die bündelnden Actin-bindenden Proteine, die mehrere Actinfilamente parallel aneinander binden, wie Fimbrin, Transgelin und Fascin. Andere Actin-bindende Proteine, wie Spektrin, Vinculinoder die neuentdeckten Proteine Ezrin, Ponticulin und Supervillin, verbinden die Filamente mit der Membran oder anderen Strukturen in der Zelle. Tropomyosin ist ein Actin-bindendes Protein, das durch seine Bindung die Filamente stabilisiert. Einige Actin-bindende Proteine stehen im Zusammenhang mit Bewegungs- und Transportvorgängen an den Actinfilamenten. Hierbei sind die wichtigsten Vertreter das Myosin, das an der Muskelbewegung beteiligt ist, und die unkonventionellen Myosine ("Minimyosine"), die für den Vesikeltransport verantwortlich sind. Ein gutes Beispiel für die hohe Stabilität, die beim Zusammenspiel von Actin und Actin-bindenden Proteinen entsteht, sind die Mikrovilli. Manche Actin-bindende Proteine vermitteln auch die Ankopplung von Signaltransduktionsketten an die Actindynamik (z. B. Annexine, Caldesmon oder Ezrin). Außerdem sind bestimmte Elemente der Protein-Translation (z. B. Elongationsfaktor 1a) an Actinfilamente gebunden, wodurch eine zeitliche und räumliche Regulation der Proteinsynthese erreicht wird.

S.Kö./P.N.


Actin-bindende Proteine

Funktion Beispiele relative Molekülmasse Bemerkungen
Filamentbildung Actin G-Actin: 43 000,
F-Actin: ca. 15 910 000/μm
man unterscheidet G-Actin (globuläres Actin) und F-Actin (Actinfilamente); F-Actin ist aus vielen aneinandergehefteten G-Actin-Elementen aufgebaut.
Filamentstabilisierung Tropomyosin 30 000 + 30 000 stabförmig langgestrecktes, heterodimeres Molekül; liegt in den Vertiefungen der Actinfilamente; reguliert in Muskelzellen die Bindung von Myosin an Actin
Filamentbündelung und Quervernetzung von
Filamenten zu Gelen
α-Actinin ca. 2 × 100 000 stabförmiges Molekül; bildet Querbrücken zwischen den Actinfilamenten; Abstand der Actinfilamente im Bündel beträgt ca. 40 nm
Filamin ca. 270 000 bipolares Molekül; besitzt zwei Bindungsstellen für Actin, bewirkt Quervernetzung von Actinfilamenten, führt zur Ausbildung eines Actin-Netzes
Fimbrin 68 000 bündelt in Mikrovilli F-Actin; Abstand der Actinfilamente im Bündel beträgt ca. 10 nm
Fodrin Spektrin-ähnliches Protein; vernetzt benachbarte Actinfilamente miteinander
Gelactine 23 000 – 38 000 nur bei Acanthamoeba nachgewiesen
Villin 95 000 bündelt bei sehr geringen Ca2+-Konzentrationen F-Actin
Vinculin 130 000 bündelt im corticalen Plasma und in adhesion plaques F-Actin
Filamentfragmentierung bzw. Längenbegrenzung
der Filamente
β-Actinin 37 000 + 34 000 lagert sich an die Minus-Enden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung; kommt in Skelettmuskelzellen vor
Acumentin 65 000 lagert sich an die Minus-Enden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung
Gelsolin ca. 90 000 globuläres Protein; lagert sich unter Einwirkung von Ca2+ an die Plus-Enden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung der Actinfilamente
Profilin 15 000 globuläres Protein, bindet G-Actin im Verhältnis 1:1 und verhindert dadurch die Bildung von Actinfilamenten
Villin 95 000 lagert sich bei hohen Ca2+-Konzentrationen an die PlusEnden der Actinfilamente an und bewirkt dadurch eine Fragmentierung; bei niederen Ca2+-Konzentrationen fördert es die Bildung von Actinfilamenten
Anheftung der Actinfilamente an die Plasmamembran und an andere Cytoskelettelemente α-Actinin ca. 2 × 100 000 an der Anheftung der Actinfilamente an der Plasmamembran beteiligt
brush border protein 110 000 vermittelt in Mikrovilli die Bindung der Actinfilamente an die Membran
MAP-2 (microtubule associated protein) 260 000 vermittelt die Bindung von Actin an andere Cytoskelettproteine
Spektrin α-Spectrin: 260 000,
β-Spektrin: 225 000
ca. 200 nm langes filamentartiges heterotetrameres (α2β2) Molekül, Teil des Membranskeletts der Erythrocyten
Vinculin 130 000 vermittelt über Anheftung an α-Actinin die Bindung von Actinfilamenten an Membranen
Transport von Vesikeln längs Filamenten Minimyosin 110 000 bei Acanthamoeba nachgewiesenes Myosin, das nur aus
dem Kopf des normalen Myosinmoleküls besteht; an der Bewegung der Zelle beteiligt
Vermittlung von
Gleitbewegungen
Myosin Gesamtmolekül: ca. 470 000,
schwere Ketten: 200 000, leichte Ketten:
15 000 – 20 000
Hexamer (2 schwere Ketten + 2 Paar leichte Ketten); unsymmetrisch aufgebautes Molekül; die schwere Kette ist langgestreckt (ca. 140 nm lange α-Helix), wobei das aminoterminale Ende globulär ist (Myosinköpfchen) und dort die beiden leichten Ketten bindet; bildet mit Actin das Actin-Myosin-System der Muskulatur
Caldesmon 120 000–140 000 bindet bei niederer Ca2+-Konzentration an Tropomyosin und Actin und verhindert dadurch eine Anheftung von Myosin an die Actinfilamente

Lesermeinung

Wenn Sie inhaltliche Anmerkungen zu diesem Artikel haben, können Sie die Redaktion per E-Mail informieren. Wir lesen Ihre Zuschrift, bitten jedoch um Verständnis, dass wir nicht jede beantworten können.

  • Die Autoren
Redaktion

Rolf Sauermost (Projektleiter)
Doris Freudig (Redakteurin)

Erweiterte Redaktion

Dr. Michael Bonk (Assistenz)
Dr. Andreas Sendtko (Assistenz)
Dr. Helmut Genaust (Etymologische Bearbeitung)
Dr. Claudia Gack (Bildtafelredaktion)

Grafik:

Hermann Bausch
Dr. Michael Bonk (EDV)
Wolfgang Hanns
Laura C. Hartmann (EDV)
Professor Dr. Rüdiger Hartmann (EDV)
Klaus Hemmann
Manfred Himmler
Rudolf Kempf (EDV)
Martin Lay (EDV)
Rolf Sauermost (EDV)
Dr. Richard Schmid
Hanns Strub
Melanie Waigand-Brauner (EDV)

CD-ROM-Ausgabe:

Doris Freudig (Redaktion und Konzeption)
Richard Zinken (Beratung)

Berater

Prof. Dr. Arno Bogenrieder (Botanik)
Prof. Dr. Klaus-Günter Collatz (Zoologie)
Prof. Dr. Hans Kössel (†) (Biochemie, Molekularbiologie)
Prof. Dr. Uwe Maier (Biochemie, Molekularbiologie)
Prof. Dr. Günther Osche (Zoologie)
Prof. Dr. Georg Schön (Mikrobiologie)

Autoren

[abc] [def] [ghi] [jkl] [mno] [pqr] [stuv] [wxyz]

Anhäuser, Marcus (M.A.)
Arnheim, Dr. Katharina (K.A.)
Becker-Follmann, Dr. Johannes (J.B.-F.)
Bensel, Dr. Joachim (J.Be.)
Bergfeld (†), Dr. Rainer (R.B.)
Berthold, Prof. Dr. Peter (P.B.)
Bogenrieder, Prof. Dr. Arno (A.B.)
Bohrmann, PD Dr. Johannes (J.B.)
Bonk, Dr. Michael (M.B.)
Born, Prof. Dr. Jan (J.Bo.)
Braun, Andreas (A.Br.)
Bürger, Prof. Dr. Renate (R.Bü.)
Cassada, Dr. Randall (R.C.)
Collatz, Prof. Dr. Klaus-Günter (K.-G.C.)
Culmsee, Dr. Carsten (C.C.)
Drews, Dr. Martina (M.D.)
Drossé, Inke (I.D.)
Duell-Pfaff, Dr. Nixe (N.D.)
Duffner, Dr. Klaus (K.D.)
Eibl-Eibesfeldt, Prof. Dr. Irenäus (I.E.)
Eisenhaber, Dr. Frank (F.E.)
Emschermann, Dr. Peter (P.E.)
Engelbrecht, Beate (B.E.)
Engeser, PD Dr. Theo (T.E.)
Eurich, Dr. Christian (C.E.)
Ewig, Bettina (B.Ew.)
Fässler, Dr. Peter (P.F.)
Fehrenbach, Dr. Heinz (H.F.)
Fix, Dr. Michael (M.F.)
Flemming, Alexandra (A.F.)
Franzen, Dr. Jens Lorenz (J.F.)
Freudig, Doris (D.F.)
Gack, Dr. Claudia (C.G.)
Gallenmüller, Dr. Friederike (F.G.)
Ganter, Sabine (S.G.)
Gärtig, Susanne (S.Gä.)
Gärtner, PD Dr. Wolfgang (W.G.)
Gassen, Prof. Dr. Hans-Günter
Geinitz, Christian (Ch.G.)
Genth, Dr. Harald (H.G.)
Gläser, Dr. Birgitta (B.G.)
Götting, Prof. Dr. Klaus-Jürgen (K.-J.G.)
Grasser, Dr. habil. Klaus (K.G.)
Grieß, Dr. Eike (E.G.)
Grüttner, Dr. Astrid (A.G.)
Häbe, Martina (M.Hä.)
Haken, Prof. Dr. Hermann
Hanser, Dr. Hartwig (H.Ha.)
Harder, Deane Lee (D.Ha.)
Hartmann, Prof. Dr. Rüdiger (R.H.)
Hassenstein, Prof. Dr. Bernhard (B.H.)
Haug-Schnabel, PD Dr. Gabriele (G.H.-S.)
Hemminger, Dr. habil. Hansjörg (H.H.)
Herbstritt, Dr. Lydia (L.H.)
Hobom, Dr. Barbara (B.Ho.)
Hoffrichter, Dr. Odwin (O.H.)
Hohl, Dr. Michael (M.H.)
Hoos, Katrin (K.H.)
Horn, Dagmar (D.H.)
Horn, Prof. Dr. Eberhard (E.H.)
Huber, Christoph (Ch.H.)
Huber, Dr. Gerhard (G.H.)
Huber, Prof. Dr. Robert
Hug, Dr. Agnes M. (A.H.)
Illerhaus, Dr. Jürgen (J.I.)
Illes, Prof. Dr. Peter (P.I.)
Illing, Prof. Dr. Robert-Benjamin (R.B.I.)
Irmer, Juliette (J.Ir.)
Jaekel, Dr. Karsten
Jäger, Dr. Rudolf
Jahn, Dr. Ilse
Jahn, Prof. Dr. Theo (T.J.)
Jendritzky, Prof. Dr. Gerd (G.J.)
Jendrsczok, Dr. Christine (Ch.J.)
Jerecic, Renate (R.J.)
Jordan, Dr. Elke (E.J.)
Just, Dr. Lothar (L.J.)
Just, Margit (M.J.)
Kary, Michael (M.K.)
Kaspar, Dr. Robert
Kattmann, Prof. Dr. Ulrich (U.K.)
Kindt, Silvan (S.Ki.)
Kirchner, Prof. Dr. Wolfgang (W.K.)
Kirkilionis, Dr. Evelin (E.K.)
Kislinger, Claudia (C.K.)
Klein-Hollerbach, Dr. Richard (R.K.)
Klonk, Dr. Sabine (S.Kl.)
Kluge, Prof. Dr. Friedrich (F.K.)
König, Dr. Susanne (S.Kö.)
Körner, Dr. Helge (H.Kör.)
Kössel (†), Prof. Dr. Hans (H.K.)
Kühnle, Ralph (R.Kü.)
Kuss (†), Prof. Dr. Siegfried (S.K.)
Kyrieleis, Armin (A.K.)
Lahrtz, Stephanie (S.L.)
Lamparski, Prof. Dr. Franz (F.L.)
Landgraf, Dr. Uta (U.L.)
Lange, Prof. Dr. Herbert (H.L.)
Lange, Jörg
Langer, Dr. Bernd (B.La.)
Larbolette, Dr. Oliver (O.L.)
Laurien-Kehnen, Dr. Claudia (C.L.)
Lay, Dr. Martin (M.L.)
Lechner-Ssymank, Brigitte (B.Le.)
Leinberger, Annette (A.L.)
Leven, Prof. Franz-Josef (F.J.L.)
Liedvogel, Prof. Dr. Bodo (B.L.)
Littke, Dr. habil. Walter (W.L.)
Loher, Prof. Dr. Werner (W.Lo.)
Lützenkirchen, Dr. Günter (G.L.)
Mack, Dr. Frank (F.M.)
Mahner, Dr. Martin (M.Ma.)
Maier, PD Dr. Rainer (R.M.)
Maier, Prof. Dr. Uwe (U.M.)
Marksitzer, Dr. René (R.Ma.)
Markus, Prof. Dr. Mario (M.M.)
Martin, Dr. Stefan (S.Ma.)
Medicus, Dr. Gerhard (G.M.)
Mehler, Ludwig (L.M.)
Mehraein, Dr. Susan (S.Me.)
Meier, Kirstin (K.M.)
Meineke, Sigrid (S.M.)
Mohr, Prof. Dr. Hans (H.M.)
Mosbrugger, Prof. Dr. Volker (V.M.)
Mühlhäusler, Andrea (A.M.)
Müller, Dr. Ralph (R.Mü.)
Müller, Ulrich (U.Mü.)
Müller, Wolfgang Harry (W.H.M.)
Murmann-Kristen, Dr. Luise (L.Mu.)
Mutke, Jens (J.M.)
Narberhaus, Ingo (I.N.)
Neub, Dr. Martin (M.N.)
Neumann, Dr. Harald (H.Ne.)
Neumann, Prof. Dr. Herbert (H.N.)
Nick, PD Dr. Peter (P.N.)
Nörenberg, Prof. Dr. Wolfgang (W.N.)
Nübler-Jung, Prof. Dr. Katharina (K.N.)
Oehler, Prof. Dr. Jochen (J.Oe.)
Oelze, Prof. Dr. Jürgen (J.O.)
Olenik, Dr. Claudia (C.O.)
Osche, Prof. Dr. Günther (G.O.)
Panesar, Arne Raj
Panholzer, Bärbel (B.P.)
Paul, PD Dr. Andreas (A.P.)
Paulus, Prof. Dr. Hannes (H.P.)
Pfaff, Dr. Winfried (W.P.)
Pickenhain, Prof. Dr. Lothar (L.P.)
Probst, Dr. Oliver (O.P.)
Ramstetter, Dr. Elisabeth (E.R.)
Ravati, Alexander (A.R.)
Rehfeld, Dr. Klaus (K.Re.)
Reiner, Dr. Susann Annette (S.R.)
Riede, Dr. habil. Klaus (K.R.)
Riegraf, Dr. Wolfgang (W.R.)
Riemann, Prof. Dr. Dieter
Roth, Prof. Dr. Gerhard
Rübsamen-Waigmann, Prof. Dr. Helga
Sachße (†), Dr. Hanns (H.S.)
Sander, Prof. Dr. Klaus (K.S.)
Sauer, Prof. Dr. Peter (P.S.)
Sauermost, Elisabeth (E.Sa.)
Sauermost, Rolf (R.S.)
Schaller, Prof. Dr. Friedrich
Schaub, Prof. Dr. Günter A. (G.Sb.)
Schickinger, Dr. Jürgen (J.S.)
Schindler, Dr. Franz (F.S.)
Schindler, Dr. Thomas (T.S.)
Schley, Yvonne (Y.S.)
Schling-Brodersen, Dr. Uschi
Schmeller, Dr. Dirk (D.S.)
Schmitt, Prof. Dr. Michael (M.S.)
Schmuck, Dr. Thomas (T.Schm.)
Scholtyssek, Christine (Ch.S.)
Schön, Prof. Dr. Georg (G.S.)
Schönwiese, Prof. Dr. Christian-Dietrich (C.-D.S.)
Schwarz, PD Dr. Elisabeth (E.S.)
Seibt, Dr. Uta
Sendtko, Dr. Andreas (A.Se.)
Sitte, Prof. Dr. Peter
Spatz, Prof. Dr. Hanns-Christof (H.-C.S.)
Speck, Prof. Dr. Thomas (T.Sp.)
Ssymank, Dr. Axel (A.S.)
Starck, PD Dr. Matthias (M.St.)
Steffny, Herbert (H.St.)
Sternberg, Dr. Klaus (K.St.)
Stöckli, Dr. Esther (E.St.)
Streit, Prof. Dr. Bruno (B.St.)
Strittmatter, PD Dr. Günter (G.St.)
Stürzel, Dr. Frank (F.St.)
Sudhaus, Prof. Dr. Walter (W.S.)
Tewes, Prof. Dr. Uwe
Theopold, Dr. Ulrich (U.T.)
Uhl, Dr. Gabriele (G.U.)
Unsicker, Prof. Dr. Klaus (K.U.)
Vaas, Rüdiger (R.V.)
Vogt, Prof. Dr. Joachim (J.V.)
Vollmer, Prof. Dr. Dr. Gerhard (G.V.)
Wagner, Prof. Dr. Edgar (E.W.)
Wagner, Eva-Maria
Wagner, Thomas (T.W.)
Wandtner, Dr. Reinhard (R.Wa.)
Warnke-Grüttner, Dr. Raimund (R.W.)
Weber, Dr. Manfred (M.W.)
Wegener, Dr. Dorothee (D.W.)
Weth, Dr. Robert (R.We.)
Weyand, Anne (A.W.)
Weygoldt, Prof. Dr. Peter (P.W.)
Wicht, PD Dr. Helmut (H.Wi.)
Wickler, Prof. Dr. Wolfgang
Wild, Dr. Rupert (R.Wi.)
Wilker, Lars (L.W.)
Wilmanns, Prof. Dr. Otti
Wilps, Dr. Hans (H.W.)
Winkler-Oswatitsch, Dr. Ruthild (R.W.-O.)
Wirth, Dr. Ulrich (U.W.)
Wirth, Prof. Dr. Volkmar (V.W.)
Wolf, Dr. Matthias (M.Wo.)
Wuketits, Prof. Dr. Franz M. (F.W.)
Wülker, Prof. Dr. Wolfgang (W.W.)
Zähringer, Dr. Harald (H.Z.)
Zeltz, Dr. Patric (P.Z.)
Ziegler, Prof. Dr. Hubert
Ziegler, Dr. Reinhard (R.Z.)
Zimmermann, Prof. Dr. Manfred
Zissler, Dr. Dieter (D.Z.)
Zöller, Thomas (T.Z.)
Zompro, Dr. Oliver (O.Z.)

Partnervideos