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Lexikon der Biologie: Acylierung von Proteinen

Acylierung von Proteinen [von *acyl -], Proteinmodifikation, bei der die gesättigten Fettsäuren Palmitinsäure (C16:0) oder Myristinsäure (C14:0) kovalent an Proteine gebunden werden. Die Acylierungen werden von spezifischen Acyl-Transferasen katalysiert, die dazu aktivierte Fettsäure-CoA-Verbindungen verwenden. Myristinsäure wird über eine Amidbrücke an ein N-terminales Glycin und Palmitinsäure über eine Thioester-Bindung an ein Cystein gekoppelt ( vgl. Abb. ). Die Myristinylierung erfolgt cotranslational nach Entfernung des N-terminalen Initiator-Methionins (Consensus-Sequenz: Met-Gly-X-X-X-Ser/Thr); sie ist irreversibel. Die posttranslationale Palmitoylierung ist dagegen aufgrund der schwächeren Natur der Thioesterbindung (Ester, funktionelle Gruppen) reversibel. Häufig werden beide Acylierungsformen oder Kombinationen von Acylierung und Isoprenylierung (Isoprenylierung von Proteinen) an einem Protein gefunden. Eine entscheidende Auswirkung der Acylierung ist eine Zunahme der Hydrophobizität der modifizierten Proteine. Dies bewirkt bei vielen dieser Proteine eine Verlagerung aus dem Cytoplasma an die Plasmamembran. Die meisten der so modifizierten Proteine sind cytoplasmatische Komponenten von Signaltransduktionskaskaden (Signaltransduktion). So werden z. B. die α-Untereinheiten heterotrimerer G-Proteine und Tyrosin-Kinasen der src-Familie (src-Kinasen) myristinyliert und palmitoyliert, Mitglieder der ras-Superfamilie werden palmitoyliert und isoprenyliert. Die Assoziation mit der Plasmamembran bringt diese Proteine unmittelbar an den Ort rezeptorvermittelter Aktivierungskaskaden. Darüber hinaus scheinen Acylierungen auch an direkten Protein-Protein-Wechselwirkungen auf Rezeptorseite beteiligt zu sein. Einige virale Glykoproteine und der Transferrin-Rezeptor sind, obwohl bereits fest in der Membran verankert, an ihren cytoplasmatischen Bereichen palmitoyliert. Die Palmitoylierung von Rhodopsin und einiger adrenerger Rezeptoren scheint ihre Interaktion mit G-Proteinen zu beeinflussen.

O.L.




Acylierung von Proteinen

Chemische Struktur der Proteinacylierung

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