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Lexikon der Biologie: Aminoacyl-tRNA

Aminoacyl-tRNA w, bildet sich aus den 20 in Proteinen vorkommenden Aminosäuren durch Kopplung an die für die jeweiligen Aminosäuren spezifischen tRNAs (transfer-RNA), wobei ATP (Adenosintriphosphat) mit jeweils einer der 20 Aminosäuren zunächst zu Aminoacyl-Adenylsäure unter Abspaltung von Pyrophosphat umgesetzt wird und in der Folgereaktion der Aminoacylrest von Aminoacyl-Adenylsäure auf tRNA unter Bildung von Aminoacyl-tRNA übertragen wird ( vgl. Abb. ). Dabei wird je ein Aminoacylrest esterartig am 2´- oder 3´-Terminus (CCA-Ende) der entsprechenden tRNA-Spezies gebunden. Die in Form von Aminoacyl-tRNA gebundenen Aminosäuren besitzen ein ähnlich hohes Gruppenübertragungspotential (Gruppenübertragung) wie Aminoacyl-Adenylsäuren und werden daher wie letztere als aktivierte Aminosäuren bezeichnet. Die Aminosäurereste von Aminoacyl-tRNA reagieren bei der Proteinsynthese (Translation) zu Polypeptiden (Peptide) und Proteinen. Dabei werden die einzelnen Aminoacyl-tRNA-Spezies, programmiert durch die Codonen von mRNA (messenger-RNA) über die Codon-Anticodon-Wechselwirkung, am Ribosom in der für jedes Protein spezifischen Reihenfolge gebunden. Diese Bindung erfolgt in der A-Bindungsstelle des Ribosoms. Anschließend wird der Peptidylrest einer Peptidyl-tRNA, gebunden in der benachbarten P-Bindungsstelle des Ribosoms, auf den Aminoacylrest von Aminoacyl-tRNA übertragen, wodurch die wachsende Peptidkette um eine Aminosäure verlängert ist. Nach Einschleusung einer weiteren Aminoacyl-tRNA (entsprechend dem nachfolgenden Codon von mRNA) wiederholt sich dieser Vorgang zyklisch so lange, bis ein Terminationscodon (Termination) die Proteinsynthese abbricht. Bereitstellung und Bindung von Aminoacyl-tRNA sind daher zentrale Einzelschritte im Translationsprozeß. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, 5-Aminolävulinsäure-Synthese, Aminosäureaktivierung, Bindereaktion, Cysteinyl-tRNA, Puromycin.




Aminoacyl-tRNA

Bindung von Aminosäuren an die 3´-Position des terminalen Adenosins von tRNA (Bildung von Aminoacyl-tRNA)
Bei der Aminosäureaktivierung zur Proteinsynthese wird jede der 20 in Proteinen vorkommenden Aminosäuren mit der 2´- oder 3´-Hydroxylgruppe des terminalen Adenosins einer tRNA verestert. Die veresterten Aminosäuren können leicht zwischen der 2´-OH-Gruppe und der 3´-OH-Gruppe der Ribose hin und her wandern, reagieren aber im Ribosom alle aus der 3´-Bindung weiter. Man beachte, daß das terminale Adenosin nur eines der 70–80 Nucleoside der Gesamt-tRNA-Struktur (Alanin-tRNA) repräsentiert und daher weit überproportioniert dargestellt ist.

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