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Lexikon der Biologie: Aminoende-Regel

Aminoende-Regel, N-end rule, basiert auf der Beobachtung, daß die Geschwindigkeit des Abbaus von Proteinen wesentlich von deren aminoterminaler Aminosäure (Aminoterminus) beeinflußt wird. Zum Abbau von Proteinen des Cytoplasmas und des Kerns werden Proteine durch Anhängen von Ubiquitin an Lysinreste markiert (gesichert bei Hefen und Tieren). Bei der Erkennung der zu markierenden Proteine spielt das Carrier-Protein E2 eine wesentliche Rolle. E2 bindet direkt an Proteine, die als aminoterminale Aminosäuren Arginin, Lysin oder große hydrophobe Aminosäuren wie Phenylalanin, Leucin, Tyrosin oder Tryptophan aufweisen, und leitet so die Ubiquitinierung (Ubiquitinierung von Proteinen) mit anschließendem Abbau durch Proteasomen ein. Diese Aminosäuren gelten daher als primär destabilisierend. Sekundär destabilisierend sind Aspartat (Asparaginsäure) und Glutamat (Glutaminsäure), an die durch eine Arginyltransferase zunächst Arginin angehängt werden muß, damit E2 das abzubauende Protein erkennt. Asparagin und Glutamin wiederum gelten als tertiär destabilisierende Aminosäuren; sie werden zu Aspartat und Glutamat deaminiert, bevor Arginin angehängt wird. Bei E. coli ist die Aminoende-Regel etwas anders ausgeprägt. Der Abbau von Proteinen wird hier durch die Protease Clp gewährleistet. Clp erkennt bevorzugt die großen hydrophoben Aminosäuren Phenylalanin, Leucin, Tyrosin oder Tryptophan am Aminoende. Arginin und Lysin gelten als sekundär destabilisierend, an sie muß zur Erkennung durch Clp noch Leucin angehängt werden. Da in Chloroplasten Proteine vorkommen, die zur bakteriellen Protease Clp homolog sind, gibt es für diese Organellen vermutlich eine entsprechende Aminoende-Regel.

M.B.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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