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Lexikon der Biologie: Aspartat-Transcarbamylase

Aspartat-Transcarbamylase w, Aspartat-Transcarbamoylase, Aspartat-Carbamyl-Transferase, Abk. ATCase bzw. ACTase, das erste Enzym in der Biosynthese von Pyrimidinnucleotiden ( vgl. Abb. ). Es katalysiert die Bildung von Carbamylaspartat aus L-Aspartat (Asparaginsäure) und Carbamylphosphat. Die Aktivität des Enzyms wird durch CTP (Cytidintriphosphat), das Endprodukt der Synthesekette, inhibiert (Feedback-Hemmung). Das Enzym stellt ein Modell für allosterische Enzyme dar (Allosterie). Bei Behandlung mit Quecksilbersalzen verliert die ACTase ihre Empfindlichkeit für die Inhibition durch CTP, behält aber weiter ihre katalytische Aktivität. Dies zeigt, daß der Effektor CTP an einer anderen Stelle (allosterisch) an das Enzym bindet als die Substrate. ACTase weist 2 katalytische und 4 regulatorische Untereinheiten auf. Jede katalytische Untereinheit hat 4 Substratbindungsstellen, jede regulatorische Untereinheit 2 CTP-Bindungsstellen. Durch die Anzahl der besetzten CTP-Bindungsstellen wird das Maß der Feedback-Hemmung reguliert. Enzyme.




Aspartat-Transcarbamylase

Elektronenmikroskopische Aufnahme des allosterischen Enzyms Aspartat-Transcarbamylase aus Escherichia coli

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