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Lexikon der Biologie: Calmodulin-abhängige Proteinkinasen

Calmodulin-abhängige Proteinkinasen, CaM-Kinasen, Calcium/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen, Substratproteine phosphorylierende Enzyme, deren Aktivität durch Calmodulin (nach Bindung von Calcium) reguliert wird. Da sie meist eine Vielzahl von Substratproteinen phosphorylieren und damit zahlreiche Funktionen vermitteln, werden sie auch als multifunktionelle CaM-Kinasen bezeichnet. Die größte Bedeutung hat die multimere CaM-Kinase II; sie hat Einfluß auf die Synthese von Glykogen und Fettsäuren und damit auf den Energiestoffwechsel, die Permeabilität von Membranen für bestimmte Ionen, vor allem für Calcium, sowie für die Bildung und Freisetzung von Neurotransmittern. CaM-Kinase II kommt in hohen Konzentrationen in Neuronen vor und aktiviert Enzyme wie die Stickstoffmonoxid-Synthase (Stickstoffmonoxid), Calcineurin und Tyrosin-Hydroxylase. Über Phosphorylierung von synaptischen Proteinen wie Synapsin und Glutamatrezeptoren (Glutamatrezeptor-Kanäle) verstärkt die CaM-Kinase II die synaptische Übertragung, über Phosphorylierung von Transkriptionsfaktoren wie CREB (cAMP responsive element binding protein; CRE) reguliert sie die Genexpression. Die aktivierte CAM-Kinase II vermag sich auch selbst zu phosphorylieren und bleibt in dieser Form noch aktiv, wenn kein Ca2+-Calmodulin mehr gebunden ist.

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