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Lexikon der Biologie: cAMP-abhängige Proteinkinase

cAMP-abhängige Proteinkinase, Proteinkinase A, Abk. PKA, Enzym, das durch cAMP stimuliert wird ( ä vgl. Abb. ) und andere Enzyme durch Phosphorylierung reguliert. Das Enzym besteht aus 2 regulatorischen und 2 katalytischen Untereinheiten. Bei Abwesenheit von cAMP bilden sie einen inaktiven Komplex, bei dem jeweils 1 Domäne einer regulatorischen Untereinheit die Substratbindestelle einer katalytischen Untereinheit besetzt. Die Bindung von cAMP an die insgesamt 4 Bindungsstellen der beiden regulatorischen Untereinheiten führt zu einer Änderung der Konformation (das cAMP wirkt hier als allosterischer Effektor; Allosterie), was die Dissoziation des Komplexes und die Freisetzung der beiden katalytischen Untereinheiten zur Folge hat. Diese weisen nun zugängliche Substratbindestellen auf und sind damit aktiv. Eine cAMP-Konzentration von 10–8 M kann die cAMP-abhängige Proteinkinase aktivieren, deren katalytische Untereinheiten dann das Zielprotein (z. B. Glykogen-Synthase und Phosphofructokinase-2/Fructose-2,6-bisphosphatase) durch Phosphorylierung an Serin- und Threoninresten in dessen Aktivität modulieren. cAMP-Kaskade, Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
), Signaltransduktion.

ä




cAMP-abhängige Proteinkinase

Schematische Darstellung der Aktivierung von cAMP-abhängiger Proteinkinase. Die Aktivierung erfolgt über die Bindung von 4 cAMP-Molekülen an die regulatorische Untereinheit, wodurch eine Dissoziation des Kinase-Komplexes in zwei aktive katalytische Untereinheiten und einen von den regulatorischen Untereinheiten gebildeten Komplex bewirkt wird. Die aktiven katalytischen Untereinheiten können dann andere Moleküle phosphorylieren.

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