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Lexikon der Biologie: CCT

CCT, Abk. für chaperonin containing TCP-1, TCP-1 Ring Complex (TRiC), ein Chaperonin (Polypeptidketten bindende Proteine), das in Archaebakterien und im Cytoplasma von eukaryotischen Zellen (Eukaryoten) vorkommt. Im Unterschied zu anderen Chaperoninen ist die Faltungsaktivität von CCT substratspezifisch. Es faltet Proteine des Zellskeletts wie z. B. Actin, α-, β- und γ-Tubulin, als künstliches Substrat kann auch Luciferase fungieren. Der CCT-Komplex bildet einen zylinderförmigen Doppelring, wobei jeder Ring aus 8 voneinander verschiedenen Untereinheiten aufgebaut ist und zusätzlich mehrere Cofaktoren binden kann. Im Gegensatz zu anderen Chaperoninen wird der Zylinder nicht durch ein GroES-homologes Cochaperonin verschlossen. Neugebildetes Actin wird noch am Ribosom von den heat-shock-Proteinen hsp40 und hsc70 gebunden, dann in dieser Form an den CCT-Komplex weitergegeben und zur aktiven Form gefaltet. Auch nach Denaturierung von Zellskelettproteinen durch Hitze oder chaotrope Verbindungen kann der CCT-Komplex die Rückfaltung in intaktes Protein vermitteln. Mutationen im CCT-Komplex führen bei Hefezellen zu Störungen in der Organisation des Zellskeletts, wie zu fehlerhafter Spindelbildung oder fehlerhafter Verteilung der Tochterkerne, außerdem werden abnorm gebildete Actin-Mikrofilamente (Actinfilament) beobachtet. CCT wurde auch in den Centrosomen von Säugerzellen nachgewiesen. Diese Beobachtungen sprechen dafür, daß der Komplex neben seiner Rolle als Chaperonin für Proteine des Zellskeletts auch noch für die räumliche Organisation der Mikrotubuli und Actin-Mikrofilamente verantwortlich ist.

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