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Lexikon der Biologie: cGMP-Phosphodiesterase

cGMP-Phosphodiesterase w, Enzym, das 3´,5´-cGMP hydrolytisch zu 5´-GMP abbaut. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Signaltransduktion in der Stäbchenzelle der Netzhaut. Das im äußeren Segment des Stäbchens lokalisierte Enzym wird nach Konformationsänderung des Rhodopsins über ein G-Protein (Transducin) aktiviert. Dadurch sinkt die intrazelluläre cGMP-Konzentration, und die Natriumkanäle in der Plasmamembran schließen sich. Dies wiederum führt zu einer kurzfristigen Hyperpolarisation der Zelle und zur Weiterleitung des Signals. Die cGMP-Phosphodiesterase besteht aus 4 Untereinheiten (α, β, 2 γ), wobei die α- und die β-Untereinheit die enzymatisch aktiven Teile und die γ-Untereinheit die inhibitorische Domäne darstellen. Bei der Aktivierung der cGMP-Phosphodiesterase bindet die α-Untereinheit des Transducins an die γ-Untereinheit des Enzyms und löst diese von den katalytisch aktiven α- und β-Untereinheiten ab.

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