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Lexikon der Biologie

Chemokine

Chemokine, Intercrine, eine Klasse von Chemoattraktantien (chemischen Lockstoffen für Blutzellen). Es sind Polypeptide mit ähnlichen Aminosäuresequenzen und einer Länge von 70–80 Aminosäuren, die als Antwort auf bakterielle und virale Infektionen gebildet werden. Im Gegensatz zu klassischen Chemoattraktantien (N-Formylpeptid, der Komplementfaktor C5a [Komplement], das Leukotrien B4 [Leukotriene] und der platelet activating factor), die ein breites Wirkungsspektrum auf neutrophile Granulocyten, eosinophile Granulocyten, basophile Granulocyten und Monocyten besitzen, wirken die Chemokine spezifischer auf Unterklassen von Leukocyten, vorwiegend phagocytierende Zellen (Phagocyten) wie Monocyten und Neutrophile ( vgl. Tab. ). Sie locken diese Zellen aus dem Blut zum Ort der Infektion, indem sie, gebunden an Endothelzellen und Strukturen der extrazellulären Matrix, einen Konzentrationsgradienten bilden, und vermitteln die Adhäsion der Phagocyten an das Gefäßendothel (Blutzellenadhäsion). Zwei Familien von Chemokinen sind aufgrund von Sequenzhomologien und der Sequenz in der Umgebung zweier Cysteine unterschieden worden. Die α-Chemokine haben die Sequenz CXC und wirken auf Neutrophile und nicht-hämatopoetische Zellen, die bei der Wundheilung beteiligt sind; die β-Chemokine haben die Sequenz CC und wirken auf Monocyten, in einigen Fällen auf Eosinophile und Lymphocyten-Subpopulationen. Beim Menschen liegen die Gene für die α-Chemokine in einem Cluster auf Chromosom 17, die Gene für die β-Chemokine auf Chromosom 4. Eine dritte Familie von Chemokinen besitzt an der entsprechenden Stelle nur ein Cystein und wirkt spezifischer, Lymphotactin z. B. lockt T-Zell-Vorläufer zum Thymus, Eotaxin zieht Eosinophile an. Die Chemokine binden an spezifische Rezeptoren, die einen charakteristischen Aufbau haben: sieben Transmembranregionen durchdringen die Membran (Serpentin-Rezeptoren). Die weitere Signaltransduktion erfolgt über G-Proteine. Alle biologischen Effekte von Chemoattraktantien lassen sich durch Pertussistoxin inhibieren.

U.T./M.B.

Lit.: Krensky, A.M. (ed.): Biology of the Chemokine RANTES. Berlin 1995. Mantovani, A. (Hrsg.): Chemokines. "Chemical Immunology". Freiburg 1999.

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