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Lexikon der Biologie: Chymotrypsin

Chymotrypsin s [von *chym –, griech. thrypsis = Zerreiben], eine zu den Serinproteasen (Serin) gehörende Hydrolase, die als Endopeptidase Peptidbindungen nach aromatischen Aminosäurebausteinen und nach Leucin spaltet. Sie fungiert als Verdauungsenzym des Dünndarms der Wirbeltiere und wird in Form der inaktiven Vorstufe Chymotrypsinogen in der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) gebildet. Die Umwandlung von Chymotrypsinogen in Chymotrypsin erfolgt autokatalytisch durch Spuren von Chymotrypsin, wobei aus Chymotrypsinogen lediglich 2 Dipeptide herausgespalten werden. Das aktive Chymotrypsin ( vgl. Abb. ) ist aus 3 über Disulfidbrücken verknüpfte Ketten aufgebaut (241 Aminosäuren, relative Molekülmasse ca. 25 000), im aktiven Zentrum bilden His-57, Asp-102 und Ser-195 die für den Katalyseprozeß notwendige Triade (charge-relay-System). Das Wirkoptimum von Chymotrypsin liegt bei pH 7,8. Bei einer exokrinen Pankreasinsuffizienz wird zu wenig Chymotrypsin gebildet, wodurch es zu Verdauungsstörungen kommt. Diese verminderte Aktivität des Enzyms kann im Stuhl festgestellt werden. Die Bestimmung der Chymotrypsinaktivität erfolgt mit Hilfe des optischen Tests. Ein wirksamer Inhibitor von Chymotrypsin ist das Aprotinin; in vielen pflanzlichen Lebensmitteln, wie Hülsenfrüchten oder Getreide, werden ebenfalls Inhibitoren der Chymotrypsinaktivität gefunden. Da Chymotrypsin Proteine spezifisch an den Positionen der aromatischen Aminosäuren Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin spaltet, ist Chymotrypsin ein wichtiges Hilfsmittel bei der Sequenzermittlung von Proteinen (Aminosäuresequenz, Sequenzierung). Enzyme, Histidin, Northrop (J.H.), Proteine, Zymogengranula.




Chymotrypsin

Tertiärstruktur (Raumstruktur) des Enzyms Chymotrypsin:
In der Konformation dieses Proteins dominieren die unregelmäßigen Paarungen gegenüber nur kleinen Anteilen von α-Helix und β-Faltblatt. Die für die Aktivität des Enzyms entscheidenden Seitengruppen Serin-195, Histidin-57 und Asparaginsäure-102 sind in benachbarter Lagerung im Innern des Moleküls zu erkennen. Bei der "Aktivierung" der Vorstufe Chymotrypsinogen (durch Trypsin) zum Chymotrypsin werden zwei Gruppen von je zwei Aminosäuren herausgespalten und dadurch neben den ursprünglichen Enden (1; 245) vier "Zwischenenden" gebildet (im Bild rechts). Dieser Vorgang führt zu erheblichen Verschiebungen in der räumlichen Konformation und entfernt auf diese Weise eine Sperre vor dem aktiven Zentrum.

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