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Lexikon der Biologie: Clostridienneurotoxine

Clostridienneurotoxine, von Clostridium botulinum bzw. Clostridium tetani (Clostridien) aus inaktivem Präkursor gebildete Neurotoxine. Die Polypeptidkette wird nach Toxinfreisetzung in 2 Ketten (H- und L-Kette) gespalten, die über Disulfidbrücken verbunden sind. Die H-Kette (heavy chain, ca. 100 kDa) dient der Zellbindung und dem transmembranären Transport, die L-Kette (light chain, ca. 50 kDa) ist intrazellulär als Zink-Protease aktiv. Die Toxine besitzen absolute Neurospezifität. Sie wirken an der Nerv-Muskel-Synapse nach Internalisierung in Vesikeln. Botulinusneurotoxin (BoNT, 7 Serotypen A–G; Botulinustoxin) blockiert die cytosolische Freisetzung von Acetylcholin; es kommt zur Paralyse. Tetanustoxin (TeTx) wandert retroaxonal und gelangt durch Transcytose (Endocytose) zu den inhibitorischen Spinalinterneuronen, wo es die Freisetzung inhibitorischer Neurotransmitter wie Glycin oder GABA (γ-Aminobuttersäure) blockiert, was eine spastische Paralyse bewirkt. Die Clostridienneurotoxine wirken als außergewöhnlich spezifische Zn-Proteasen. Tetanustoxin und die Botulinustoxine B, D, F, G spalten Synaptobrevin (auch als VAMP [vesicle associated membrane protein] bezeichnet). Syntaxin ist Substrat des Botulinustoxins C, während die Serotypen A und E SNAP25 (Synaptosomen-assoziiertes Protein, ca. 25 kDa) spalten. Die Fusion der Neurotransmittervesikel mit der Plasmamembran ist blockiert, d. h., die Exocytose ist dadurch verhindert. regulierte Exocytose, SNARE.

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