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Lexikon der Biologie: Clp

Clp, Abk. für caseinolytic protease (aufgrund der Fähigkeit, in vitro das Milcheiweiß Casein zu hydrolysieren), eine ATP-abhängige Protease, die aus 2 Untereinheiten besteht, einer proteolytischen (ClpP) und einer ATP-bindenden und -hydrolysierenden (ClpA). ClpP ist eine Serin-Protease (mit Serin im aktiven Zentrum), deren monomere Untereinheiten in 2 übereinanderliegenden Ringen zu je 7 ClpP-Untereinheiten angeordnet sind. Bei den Substratproteinen von ClpP handelt es sich um solche, die nach der Aminoende-Regel erkannt werden, oder um abnormale bzw. nicht native Formen von Proteinen. ClpA besteht aus einem Ring mit 6 ClpA-Untereinheiten, die sich in Anwesenheit von ATP zusammenlagern und an die beiden Enden von ClpP assoziieren können (ClpAP-Protease). Dieser Komplex ähnelt in seiner Struktur dem ebenfalls ATP-abhängigen Proteasom. ClpP kann kürzere Peptide allein hydrolysieren, der Abbau längerer Peptide erfordert die Anlagerung von ClpA, die ATP-Hydrolyse durch ClpA ist jedoch erst bei größeren Proteinen unerläßlich. – Clp wurde zuerst in Bakterien gefunden, inzwischen wurden ClpP-Homologe auch bei Eukaryoten, vor allem in Chloroplasten, aber auch in Mitochondrien, nachgewiesen. ClpA wiederum gehört zu einer ganzen Familie homologer Proteine (Hsp100/Clp-Proteine; vgl. Tab. ), die unterschiedliche Substratspezifität aufweisen und in sämtlichen bisher dahingehend untersuchten Organismen vorkommen. Sie zeichnen sich durch die gemeinsame Eigenschaft aus, Proteinstrukturen und Proteinaggregate aufzulösen. In Verbindung mit ClpP ist vermutlich diese Chaperon-ähnliche (Polypeptidketten bindende Proteine) Eigenschaft von Bedeutung, um Substratproteine für die Proteolyse zugänglich zu machen (ATP-abhängige Proteasen).

M.B.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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