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Lexikon der Biologie: Disk-Elektrophorese

Disk-Elektrophorese w, Disc-Elektrophorese, von Ornstein und Davis im Jahr 1964 eingeführte Art der Gelelektrophorese, bei der das Gel eine Zweiteilung in Sammelgel und Trenngel aufweist, die sich durch 3 Diskontinuitäten (daher Disk-Elektrophorese) unterscheiden: Das Sammelgel ist grobporiger, der Sammelgelpuffer zeigt einen um 2 Größeneinheiten niedrigeren pH-Wert sowie eine wesentlich geringere Leitfähigkeit. Im von Ornstein und Davis entwickelten Tris-Chlorid/Tris-Glycin-Puffersystem besitzt Chlorid (Chlor) im Sammelgel hohe elektrophoretische Mobilität (Leit-Ion), während Glycin eine niedrige elektrophoretische Mobilität (Folge-Ion) aufweist. Protein-Ionen wandern im Sammelgel zwischen dem Leit-Ion und dem Folge-Ion und bilden entsprechend ihrer Mobilität einen Stapel (Stapeleffekt). Dadurch wird eine Aggregation der Proteine beim Einwandern in das Gel verhindert, und die Proben werden aufkonzentriert, was zu schärferen Banden führt. Beim Auftreffen auf das engerporige Trenngel kommt es durch den auftretenden Widerstand zu einer weiteren Bandenschärfung. Das Folge-Ion überholt an der Grenze Sammel-/Trenngel die Proteine, wodurch sich diese nun in einem homogenen Puffer befinden. Der Proteinstapel löst sich auf, die Proteine erhalten wegen des höheren pH-Werts eine höhere Nettoladung, und die relative Molekülmasse gewinnt verstärkt Gewicht bei der Auftrennung. Die häufigste Anwendung der Disk-Elektrophorese ist die von Lämmli 1970 eingeführte SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese mit einem SDS-haltigen Tris-HCl/Tris-Glycin-Puffersystem.

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