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Lexikon der Biologie: Fettsäure-Synthetase-Komplex

Fettsäure-Synthetase-Komplex, Fettsäure-Synthase-Komplex, Fettsäure-Synthetase, Fettsäure-Synthase, Multienzymkomplex, durch den alle zyklischen Schritte der Fettsäuresynthese (Fettsäuren) katalysiert werden. Es gibt verschiedene Typen von Fettsäure-Synthetase-Komplexen; grundlegende Übereinstimmung besteht jedoch in der Zusammensetzung aus den katalytischen Untereinheiten ACP-Acyl-Transferase, β-Ketoacyl-ACP-Synthase, ACP-Malonyl-Transferase, β-Ketoacyl-ACP-Reductase, Enoyl-ACP-Hydratase, Enoyl-ACP-Reductase und dem Acyl-Carrier-Protein (ACP). Im wesentlichen können 2 Typen unterschieden werden. Typ-I-Fettsäure-Synthetase ist vor allem im Cytoplasma tierischer Zellen vorherrschend. Sie besteht aus 2 identischen Untereinheiten (α2-Struktur), die jeweils eine relative Molekülmasse von 1,8–2,5·105 aufweisen und alle Enzymaktivitäten in einer Serie von globulären Domänen beinhalten ( ä vgl. Abb. ). Die β-Ketoacyl-ACP-Synthase-Aktivität ist nur beim Dimer vorhanden, da hierfür neben der SH-Gruppe des eigenen Cysteinrestes die SH-Gruppe am 4'-Phosphopantetheinrest des ACP der gegenüberliegenden Untereinheit verfügbar sein muß. Der etwa 2 nm lange und flexible Phosphopantetheinarm des ACP ermöglicht den Zugang von Substraten und Intermediaten zu den aktiven Zentren aller beteiligten Enzyme. Die Enoyl-ACP-Reductase verwendet zur Reduktion direkt NADPH (Nicotinamidadenindinucleotidphosphat), die Termination des Synthesevorganges erfolgt durch Hydrolyse (Thioesterase). Typ-II-Fettsäure-Synthetase kommt in den meisten Bakterien sowie in den Chloroplasten von Pflanzen und Algen vor. Sie besteht aus 6–7 diskreten Enzymen und dem ACP, die nicht kovalent verbunden sind. Die Enoyl-ACP-Reductase hat als Coenzym FMN (Flavinmononucleotid), die Termination der Synthese erfolgt durch Transacylierung auf Coenzym A (CoA-Transacylase). Die Ähnlichkeit des Typ-II-Systems von Pflanzen und Bakterien unterstützt die Endosymbiontenhypothese vom Ursprung der Chloroplasten. – Andere Typen: eine Mischform, die in Hefen, vor allem Saccharomyces cerevisiae, gefunden wird ( ä vgl. Abb. ), scheint eine evolutionäre Zwischenstufe zwischen Typ I und Typ II zu sein. Sie ist ein Oligomer aus 2 verschiedenen Polypeptidketten, die in einer α6β6-Struktur mit einer relativen Molekülmasse von 2,4·106 angeordnet sind. Die α-Untereinheit enthält das ACP, die β-Ketoacyl-ACP-Synthase und β-Ketoacyl-ACP-Reductase, die β-Untereinheit die anderen Aktivitäten. Die Enoyl-ACP-Reductase hat FMN als Coenzym. Eine dem Typ I ähnliche Form wird in einigen Bakterien (z.B. Corynebacterium diphtheriae, Mycobacterium smegmatis) gefunden. Sie besteht aus 6 identischen Untereinheiten (α6-Struktur), die jeweils eine relative Molekülmasse von 2,9·105 aufweisen und alle Enzymaktivitäten beinhalten. Die von der Enoyl-ACP-Reductase katalysierte Reaktion ist abhängig von FMN und NADH (Nicotinamidadenindinucleotid). In einigen Algen, z.B. Euglena gracilis, kommt der Typ-I-Komplex im Cytoplasma, der Typ-II-Komplex in den Chloroplasten vor.

M.B.



Fettsäure-Synthetase-Komplex

Schematische Darstellung der Struktur des Typ-I-Komplexes.
ACP Acyl-Carrier-Protein, AT ACP-Acyl-Transferase, EH Enoyl-ACP-Hydratase, ER Enoyl-ACP-Reductase, KR β-Ketoacyl-ACP-Reductase, KS β-Ketoacyl-ACP-Synthase, MT ACP-Malonyl-Transferase, TE Thioesterase



Fettsäure-Synthetase-Komplex

elektronenmikroskopische Aufnahme einer aufgereinigten Fraktion des multifunktionellen Komplexes aus Hefe

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