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Lexikon der Biologie: Fibrin

Fibrin s [von *fibrin- ], Blutfaserstoff, Plasmafaserstoff, globuläres Plasmaprotein (Blutproteine, Serumproteine), das durch seine Fähigkeit zur vernetzenden Polymerisation die Blutgerinnung (Farbtafel) bewirkt. Die nichtvernetzende Vorstufe des Fibrins ist das Fibrinogen. Von diesem werden nach einer Verletzung bei der Blutgerinnung unter der Wirkung der Serinprotease Thrombin je 2 kleine Peptide (sog. Fibrinopeptide) abgespalten, wodurch es in monomeres Fibrin umgewandelt wird. Anschließend bildet sich aus diesem durch kovalente Quervernetzung ( vgl. Abb. ) unter Beteiligung von Calciumionen (Calcium) und Faktor XIII (Blutgerinnung, Tab.) das polymere Fibrin (Fibrin i.e.S.). Es bildet sich ein Fibringerüst (Blutgerinnung, Abb.), mit dem Erythrocyten, Leukocyten und Thrombocyten ( vgl. Abb. ) verkleben (Thrombusbildung). Unter der Mitwirkung von Plasmin wird das Fibrin wieder abgebaut (Fibrinolyse). Entzündung, defibrinieren, Isopeptidbindung.



Fibrin

Fibrin und dessen Vorstufe, das Fibrinogen (Abb.: Schema eines Fibrinogenmoleküls), sind symmetrisch aus je 2 α-, β- und γ-Peptidketten aufgebaut (die Zahlen geben die relative Molekülmasse der jeweiligen Kette an), die in sog. Disulfidknoten durch Disulfidbrücken kovalent miteinander verbunden sind. Durch die Serinprotease Thrombin werden aus Fibrinogen je 2 Fibrinopeptide A und B von den α- bzw. β-Ketten unter Ausbildung von Fibrin abgespalten. Die Abspaltung der beiden B-Peptide erfolgt erst nach Aggregation der A-freien Zwischenstufe zu den noch lockeren Fibrinbündeln. Die so entstandenen Fibrinmonomere polymerisieren durch nichtkovalente Bindungen der verkürzten α- und β-Ketten. Die kovalente Quervernetzung der auf diese Weise parallel angeordneten Fibrinmonomere unter der katalytischen Wirkung des von Thrombin aus einer Vorstufe aktivierten Blutgerinnungsfaktors XIII (Blutgerinnung) bildet den abschließenden Schritt. Die Quervernetzungen erfolgen durch Ausbildung von Amidbindungen (sog. Isopeptidbindungen) zwischen Aminogruppen von Lysinresten und Carboxylgruppen von Glutaminsäureresten der γ-Ketten benachbarter Fibrin-Moleküle. Das quervernetzte Fibrin bewirkt durch seine Wasserunlöslichkeit den Wundverschluß.



Fibrin

Kovalente Vernetzung von Fibrinmonomeren zu Fibrin (Pk = Polypeptidkette)



Fibrin

rasterelektronenmikroskopische Aufnahme quervernetzter Fibrinbündel mit eingelagerten Thrombocyten

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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