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Lexikon der Biologie: Glutamin-Synthetase

Glutamin-Synthetase w, Enzym, das die ATP-abhängige Bildung von Glutamin aus Glutaminsäure und Ammoniak katalysiert. Glutamin-Synthetase aus Escherichia coli, ein aus 12 identischen Untereinheiten (relative Molekülmasse jeweils 50.000) aufgebautes, multimeres Protein ( vgl. Abb. ), ist aufgrund seiner Regulierbarkeit besonders interessant: Jede einzelne Untereinheit besitzt neben den beiden Bindestellen für die Substrate 8 Bindestellen für die als allosterische Inhibitoren (Allosterie) wirkenden Folgeprodukte des Glutamin-Stoffwechsels (Adenosinmonophosphat, Alanin, Carbamylphosphat, Cytidintriphosphat, Glucosamin, Glycin, Histidin und Tryptophan), weshalb die Glutamin-Synthetase einen Extremfall bezüglich der Vielfalt der regulatorisch wirksamen Effektoren darstellt. Darüber hinaus kann sie durch kovalente Bindung von Adenylresten (sog. Adenylierung), katalysiert durch ein spezifisches Glutamin-Synthetase-inaktivierendes Enzym, sukzessive – da insgesamt 12 Adenylierungsstellen zur Verfügung stehen – in einen weniger aktiven Zustand überführt werden (Adenylierung von Proteinen). Durch ebenfalls sukzessive Abspaltung der Adenylreste (sog. Desadenylierung), katalysiert durch ein spezifisches Glutamin-Synthetase-reaktivierendes Enzym, wird diese Inaktivierung rückgängig gemacht. Glutamin-Synthetase katalysiert in grünen Pflanzen in den Plastiden (als Schlüsselenzym der photosynthetischen Stickstoffaufnahme) die Fixierung des Ammonium-Ions (Ammonium) im Glutamin. Ammoniumassimilation, Stickstoffixierung.



Glutamin-Synthetase

Elektronenmikroskopische Aufnahme des Enzyms aus Escherichia coli

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