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Lexikon der Biologie: Glycinrezeptor-Kanäle

Glycinrezeptor-Kanäle, Abk. GlyRK, transmembranäre Glykoproteine, deren wäßrige Poren nach Binden des Aminosäure-Neurotransmitters Glycin öffnen. Der Glycinrezeptor ist ein Klasse-I-Rezeptor, ein Liganden-gesteuerter Ionenkanal (Ionenkanäle). Bindungsstelle für den Transmitter (oder Agonisten) und die Transmembranpore (der Ionenkanal) sind in einem Makromolekül zusammengefaßt. Binden von Glycin an die Bindungsstelle des Komplexes führt nach kurzer Latenz (< 5 ms) zum Öffnen der Pore. Diese ist für Anionen wie Cl– (Chlor), nicht aber für Kationen permeabel. In vielen adulten Säugetierneuronen finden sich Cl-Konzentrationen von nur etwa 7 mM gegenüber etwa 120 mM in der extrazellulären Flüssigkeit. Nach Öffnen der GlyRK strömt Cl (negative Ladung) entlang des Konzentrationsgefälles in das Zellinnere, es kommt zur Hyperpolarisation (Hemmung). GlyRK sind also inhibitorisch und unterdrücken die neuronale Aktivität. Glycin ist neben der γ-Aminobuttersäure (GABA; GABA-Rezeptor-Kanäle) der wichtigste inhibitorische Aminosäure-Transmitter des Zentralnervensystems. Glycin ist vor allem im Rückenmark und Hirnstamm zu finden. Glycinerg sind z.B. Interneurone des Rückenmarks (Renshaw-Zellen). Diese bilden hier zusammen mit Motoneuronen zur Skelettmuskulatur eine Art Regelkreis. Die Motoneurone formen über Verzweigungen mit den Renshaw-Zellen Synapsen und erregen sie über nicotinische Acetylcholinrezeptor-Kanäle mittels ihres Transmitters Acetylcholin. Die Renshaw-Zellen setzen – wenn erregt – an Synapsen mit den Motoneuronen Glycin frei und hemmen wiederum deren Aktivität über GlyRK. So wird eine überschießende Aktivität der Motoneurone und damit der Skelettmuskulatur vermieden. Agonisten an GlyRK sind neben Glycin die Aminosäuren β-Alanin und Taurin, weniger stark wirksam sind Serin und Prolin. Antagonistisch an GlyRK, und somit die Glycin-Wirkung abschwächend, ist Strychnin. Mit Hilfe von 2-Aminostrychnin-Agarose-Affinitätschromatographie ließen sich aus Rückenmarksmembranen GlyRK reinigen. Die gereinigte Präparation besteht aus 2 verschiedenen Polypeptiduntereinheiten mit relativen Molekülmassen von 48.000–49.000 (48-49 kD; α-Untereinheit) und 58.000 (58 kD; β-Untereinheit), welche die GlyRK bilden, und einem assoziierten 93.000 (93 kD)-Protein, genannt Gephyrin. Letzteres bindet nicht nur an GlyRK, sondern auch an polymerisiertes Tubulin (Mikrotubuli) und verankert so die GlyRK am Zellskelett. Die Aminosäuresequenzen der α- und β-Untereinheiten sind durch molekulare Klonierungstechniken aufgeklärt. GlyRK sind wahrscheinlich Pentamere aus 3 α- und 2 β-Untereinheiten, die ringförmig um die zentrale Pore (der Ionenkanal) angeordnet sind. Von den α-Untereinheiten sind 4 Isoformen (α1–α4) bekannt. Alle klonierten Untereinheiten haben, ähnlich wie die des nicotinischen Acetylcholinrezeptor-Kanals, 4 Membran-durchspannende Segmente (M1–M4), wobei das Segment M2 jeder der 5 Untereinheiten die Kanalwand bildet. Expressionsversuche in Frosch-Oocyten (Xenopus-Oocyten-Expressionssystem) zeigten, daß die α-Untereinheiten alleine funktionelle Cl-Kanäle bilden. Die Bindungsstelle für Agonisten (Glycin) und Antagonisten (Strychnin) sind hier lokalisiert. Die GlyRK-β-Untereinheit alleine bildet keinen funktionellen Kanal. Ihr Einbau in heteromere GlyRK beeinflußt aber die Leitfähigkeit für Cl. Diese ist in natürlich vorkommenden heteromeren GlyRK um etwa die Hälfte reduziert. Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
).

W.N.

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