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Lexikon der Biologie: Hydrophobizität

Hydrophobizitätw [hydrophob], Hydrophobizität von Aminosäuren, der Grad, mit dem eine Aminosäure ein nicht-polares Medium (wie Ethanol) gegenüber einem polaren (wie Wasser) bevorzugt. Die hydrophoberen Aminosäuren besitzen Hydrophobizitätswerte unter 0, während die hydrophileren mit positiven Hydrophobizitätswerten veranschlagt werden. Es werden 2 verschiedene Skalen benutzt ( ä vgl. Abb. ).



Hydrophobizität

Das Diagramm gibt die Hydrophobizität der proteinogenen Aminosäuren sowohl in der OMH- als auch in der Frömmel-Skala an. Die Frömmel-Skala stellt die freie Energie (Enthalpie, Entropie) beim Transfer einer Aminosäure von einem hydrophoben Medium in Wasser dar. Dieser Wert bezieht sich auf die intrinsische Eigenschaft einer Aminosäure, isoliert von einem Protein betrachtet, also eine rein physikalische Eigenschaft. Die OMH-Skala dagegen ist die Messung der Wahrscheinlichkeit, mit der eine bestimmte Aminosäure in einem Protein gegen eine andere hydrophobe Aminosäure ausgetauscht wird, also eine evolutionäre Betrachtung. Aminosäuren sind nicht immer leicht einzuordnen, wie z.B. Arginin, das definitionsgemäß eine geladene, polare Aminosäure ist. Wegen seiner langen aliphatischen Seitenkette kann Arginin aber eher nicht-polare Aminosäuren in einem Protein ersetzen als Glutamat (Glutaminsäure), das rein aufgrund seiner polaren Eigenschaften vergleichbar wäre.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg
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