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Lexikon der Biologie: Leucin-Zipper-Motiv

Leucin-Zipper-Motiv s, Strukturmotiv von DNA-bindenden regulatorischen Proteinen. Die Leucin-Zipper-Motive bestehen aus α-helikalen Regionen mit mindestens 4 Leucinen, wobei die Leucine jeweils durch 6 Aminosäuren voneinander getrennt sind (z.B. Leu–X6–Leu–X6–Leu–X6–Leu; X steht für irgendeine Aminosäure). Die Anlehnung an den Reißverschluß (engl. „zipper") ergibt sich aus der Abfolge mehrerer Leucin-Aminosäuren, deren stark hydrophobe Seitenketten sich in einer gebildeten Protein-Domäne alternierend von beiden Seiten wie die Zähne eines Reißverschlusses aneinanderreihen. Die so ausgebildete Proteinteilstruktur erlaubt die Interaktion benachbarter Proteinbereiche mit der Doppelhelix der DNA (Desoxyribonucleinsäuren). Der Leucin-Zipper interagiert nicht direkt mit der DNA wie die anderen Strukturmotive der DNA-Bindungsproteine (helix-loop-helix-Motiv, helix-turn-helix-Motiv; Zink-Finger-Proteine), erleichtert aber die Dimerisation von 2 Protein-Untereinheiten. Viele Regulatorproteine, die einen Leucin-Zipper besitzen, gehören zu den Onkogenprodukten (Fos, Jun und c-myc). Protein-DNA-Interaktion.

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