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Lexikon der Biologie: MARCKS

MARCKS, MARCKS-Protein, Abk. für myristoylated alanine rich C kinase substrate, ein bei Tieren weit verbreitetes Protein mit der relativen Molekülmasse 32.000 (abgeleitet aus klonierten cDNAs; in der denaturierenden Gelelektrophorese liegt die relative Molekülmasse hingegen zwischen 80.000 und 87.000, was auf die langgestreckte Stabform des Proteins zurückzuführen ist). Das MARCKS-Protein ist vor allem an der Vernetzung von Actinfilamenten und an der Anbindung dieser Filamente an die Zell-Membran beteiligt. Es ist aminoterminal myristoyliert (der am Aminoterminus angehängte Myristinsäurerest [Myristinsäure] dient wahrscheinlich als Membrananker, mit dem sich das MARCKS, im Zusammenspiel mit elektrostatischen Anziehungskräften zwischen basischen Domänen des Proteins und der Plasmamembran, in dieser verankern kann), kann an seinen zahlreichen, in der Mitte der Stabform lokalisierten Serin-Resten (basische Domänen) durch die Proteinkinase C phosphoryliert werden (Name!) und mit durch Ca2+ aktiviertem Calmodulin interagieren. Phosphoryliertes und mit Ca2+/Calmodulin interagierendes MARCKS wird vor allem im Cytoplasma gefunden, wo es zwar noch mit einzelnen Actinfilamenten assoziiert sein kann, aber keine umfangreiche Quervernetzung von Actinen oder Interaktionen mit der Zellmembran mehr stattfinden. Genauere Funktionen dieses Proteins sind noch nicht bekannt. Es scheint jedoch eine Funktion bei der Integration von Proteinkinase C- und Ca2+/Calmodulin-abhängigen Signaltransduktionswegen zu besitzen und eine wichtige Rolle während der Ontogenese des Nervensystems und bei Neuro-Plastizität im erwachsenen Organismus zu spielen. Außerdem wurden weitere MARCKS-ähnliche Proteine gefunden, die zum Teil nur in ganz bestimmten Zelltypen exprimiert werden, wie z.B. das MacMARCKS, das nur in Makrophagen nachweisbar ist.

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