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Lexikon der Biologie: Membranskelett

Membranskelett s, Netzwerk aus mehreren Proteinkomponenten auf der cytoplasmatischen Seite der Zell-Membran, das für die Stabilität der Zellgestalt bei gleichzeitiger Formveränderungsmöglichkeit sorgt. Durch eingehende Untersuchungen ist das Membranskelett der Plasmamembranen der Erythrocyten des Menschen besonders gut bekannt. Man nimmt an, daß die bikonkave Form der Erythrocyten sowie deren außerordentliche Elastizität – Erythrocyten können ohne weiteres durch Veränderung ihrer Gestalt Blutkapillaren passieren, deren Durchmesser viel kleiner als ihr eigener ist (Erythrocyten [Abb.]) – durch ein filamentartiges Netz aus Proteinen gewährleistet wird, das der cytoplasmatischen Seite der Membran aufliegt und mit integralen Membranproteinen in Verbindung steht. Dadurch wird die hohe Fluidität des Blutes (Hämorheologie), trotz der großen Zelldichte (Blutzellen), ermöglicht. Durch dieses Membranskelett wird die laterale Beweglichkeit der integralen Membranproteine stark eingeschränkt. – Aufbau des Erythrocyten-Membranskeletts ( vgl. Abb. ): kurze Actinfilamente aus 12–18 Monomeren (begrenzt durch Tropomodulin/Tropomyosin am Minus-Ende bzw. Adducin am Plus-Ende) bilden Zentren, an denen die α,β-Dimere des Spektrins ansetzen. Das Bande-4.1-Protein, so benannt nach seiner Lage im Gel der SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese, stabilisiert diese Verbindung und stellt über eine Bindung an das membranständige Glykophorin und an das Bande-3-Protein einen Kontakt zur Membran her. Außerdem ist das filamentbündelnde Dematin an die Actinfilamente assoziiert. Spektrindimere bilden durch Kopf-Kopf-Verknüpfung wiederum Dimere (Dimerisation), die von einem anderen Zentrum ausgehen, so daß ein Netzwerk mit hexagonalem Muster entsteht. In der Mitte der etwa 200 nm langen Spektrinfilamente liegt ein weiteres Protein, das Ankyrin, das über Bindung an eine cytoplasmatische Domäne des integralen Bande-3-Proteins (Anionentranslokator) ebenfalls den Kontakt des Skeletts zur Membran sichert. Spektrin, Glykophorin und Bande-3-Protein machen über 60% der gesamten Proteinmasse der Erythrocytenmembran aus. Hinweise auf den Zusammenhang zwischen dem Membranskelett und den Formveränderungen der Erythrocyten ergeben sich aus erblichen Veränderungen der Erythrocyten (Sphärocytose, Elliptocytose), bei denen Mutationen im Spektrin bzw. ein Mangel an Bande-4.1-Protein die Form und Stabilität der Erythrocyten beeinflussen und zu Anämie führen. Biochemische Hinweise auf die regulatorische Funktion ergeben sich aus der möglichen reversiblen Phosphorylierung von Bande-4.1-Protein, Dematin, Adducin und α-Spektrin. – Auch in anderen, kernhaltigen Zellen (Eucyte) konnten Proteine nachgewiesen werden, die auf die Existenz eines vergleichbaren Membranskeletts schließen lassen (dem Spektrin vergleichbare Fodrine und dem Bande-4.1-Protein und Ankyrin homologe Proteine), doch kennt man ihre Organisation und Funktionsweisen noch nicht so gut. Dieses Maschenwerk mit einem hohen Anteil von Actinfilamenten liegt in der Rindenregion (Cortex) des Cytoplasmas und ist Teil des sehr komplexen Zellskeletts. Auch der inneren Fläche der Kernhülle ist ein Membranskelett aufgelagert, das in Zellen mit besonders großen Kernen massiv ausgebildet sein kann (z.B. „Honigwabenstruktur“ bei Riesenamöben). Es handelt sich um eine die Perinuclearzisterne innen auskleidende Faserschicht (fibrous lamina), die bei Säugern aus 2 hydrophoben Hauptproteinen (Lamine A und B, relative Molekülmasse 60.000–80.000) besteht, die starke Aggregationstendenz zeigen. Zellwandlose Einzeller stabilisieren ihre Zellform durch eine Pellicula, gebildet von Proteinplatten oder Alveolen mit plattenartigen Proteinen oder Polysacchariden, welche die Plasmamembran unterlagern.

B.L./S.Kl.



Membranskelett

1 Modell für die Organisation der menschlichen Erythrocyten-Plasmamembran. a Vom Spektrin gebildetes Netzwerk auf der Cytoplasma-Seite der Erythrocytenmembran. b Das Membranskelett besteht aus den peripheren Proteinen Spektrin, Actin (mit Adducin und Tropomyosin), Ankyrin, Bande-4.1-Protein und weiteren Polypeptiden und stellt ein zweidimensionales Netzwerk dar. Die Bindungen zwischen Ankyrin und dem integralen Anionentranslokator (Bande-3-Protein) sowie zwischen Bande-4.1-Protein und dem integralen Glykophorin bzw. Bande-3-Protein bilden den Konnex zwischen Membranskelett und Membran. 2 Elektronenmikroskopische Aufnahme eines Ausschnitts aus einem isolierten, künstlich gespreiteten Membranskelett eines Erythrocyten (Negativkontrast), die das Netzwerk von Spektrin zeigt.

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