Lexikon der Biologie: Myoglobin
Myoglobin s [von *myo- , Globin], Myohämoglobin, das Sauerstoff bindende Protein des Muskels (Muskeln); globuläres Protein (Sphäroproteine) mit der relativen Molekülmasse 16.700; besteht aus einer Peptidkette von 153 Aminosäuren und enthält eine Häm-Gruppe (Häm, Hämoproteine) pro Molekül ( vgl. Abb. 1 ). Myoglobin zeigt strukturelle und funktionelle Homologie zu Hämoglobin. Während der Evolution haben sich aus dem phylogenetisch älteren Myoglobin vor etwa 600 Millionen Jahren die Hämoglobine abgezweigt. Die Tertiärstruktur des Myoglobins konnte 1960 von J.C. Kendrew durch Röntgenstrukturanalyse ( vgl. Abb. 2 ) als eine der ersten Proteintertiärstrukturen ermittelt werden. Myoglobin fällt durch seine äußerst kompakte Faltung auf. 4 der 8 helicalen Hauptsegmente enden mit einem Prolinrest (Prolin), dessen 5gliedriger Ring nicht in einen α-Helix-Strang passen würde. Im Innern des kompakten Moleküls findet man fast ausschließlich unpolare Reste, z.B. Leucin, Valin, Methionin und Phenylalanin. Andere Aminosäuren, die einen unpolaren und einen polaren Teil besitzen, wie Threonin und Tryptophan, weisen mit dem unpolaren Teil ins Innere. Lediglich 2 polare Histidinreste (Histidin) befinden sich im Innern des Moleküls und spielen hier eine elementare Rolle im aktiven Zentrum: Der 5. Ligand des in eine hydrophobe Tasche eingebetteten Häms ist ein His87, das sog. proximale Histidin (im Unterschied zu His58, dem distalen Histidin). Im Oxymyoglobin befindet sich das Fe2+ (Eisen) außerhalb der Porphyrinebene in Richtung des proximalen His orientiert und ist durch Sauerstoff (O2) koordinativ abgesättigt, wobei das distale His eine Wasserstoffbrücke zum Sauerstoff ausbildet. Während das Fe2+-haltige Myoglobin purpurrot gefärbt ist, führt eine Oxidation des Eisens zum Fe3+ zum nicht mehr O2-bindenden, braun gefärbten Metmyoglobin. – Myoglobin fungiert als Sauerstoffspeicher des Muskelgewebes (Muskulatur, Muskelkontraktion), durch den Sauerstoff bei Arbeitsleistung des Muskels rasch für die biologische Oxidation (Atmungskette) mobilisiert werden kann. Besonders reich an Myoglobin (bis zu 8%) sind die Herzmuskeln (Herzmuskulatur) tauchender Meeressäuger (Wale, Robben, Seehunde; Tauchen) und die Flugmuskeln der Vögel, wodurch die Sauerstoffspeicherkapazität den besonderen Bedürfnissen dieser Tiere angepaßt ist. (Der Herzmuskel des Hundes enthält dagegen nur 0,5% Myoglobin.) – Erstaunlicherweise erscheinen Knockout-Mäuse, in deren Erbgut die Erbanlage für das Myoglobin zerstört wurde, auch ohne Myoglobin völlig gesund und sind zu körperlicher Anstrengung fähig. Das Fehlen des Muskelproteins wird offenbar durch einen erhöhten Hämoglobingehalt des Blutes sowie eine erhöhte Gefäßzahl kompensiert, so daß der Transport des Sauerstoffs zu den Mitochondrien der Muskelzellen auch ohne Myoglobin in ausreichendem Maße gewährleistet ist. Das Myoglobin ist also keineswegs überflüssig, sondern es erleichtert dem Sauerstoff in den Muskelzellen den Weg zu den Mitochondrien. Zur Sauerstoffaffinität des Myoglobins: ä Hämoglobin . Alpha-Helix, Atmungspigmente (Tab.), Atmungsregulation, Bilirubin, Biochemie (Geschichte der), Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
), Cyanoglobin, Desoxymyoglobin, Eisenstoffwechsel, evolutionäre Uhr (Tab.), Ferrimyoglobin, Globin-Gene, Kooperativität, Pökeln, Porphyrine, rote Muskeln; Proteine.
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Myoglobin
Abb. 1: Konformation des Myoglobins: Die 8 starren α-Helix-Teile (A–H; ca. 75% der Hauptkette) sind gegenüber den „weichen“ interhelikalen Teilen in der räumlichen Faltung hervorgehoben. Angegeben sind die Positionen der ersten (N-terminalen) und der letzten (C-terminalen) Aminosäure der Gesamtkette. Die elliptische Scheibe kennzeichnet die Lage der fest, aber nicht kovalent gebundenen Häm-Gruppe mit einem Eisen-Zentralatom. Die Konformation der 4 Proteinketten im Hämoglobin ist für jede von ihnen sehr ähnlich.
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Myoglobin
Abb. 2: Röntgenbeugungsbild des Myoglobin-Moleküls
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