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Lexikon der Biologie: Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase

Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerase w, Prolin-cis-trans-Isomerase, Prolyl-Isomerase, Rotamase, Konformase, Abk. PPIase oder PPI, ein Enzym, das sequenzspezifisch die cis-trans-Isomerisierung (Cis-Trans-Isomerie) der Peptidbindung (Peptide) von Prolinen katalysiert. Nach der Translation liegen Peptidbindungen stets in der all-trans-Konfiguration vor, jedoch treten 6% der Peptidyl-Prolyl-Bindungen in der cis-Konfiguration auf. Wegen des partiellen Doppelbindungscharakters (Doppelbindung) der chemischen Bindung zwischen dem Carbonylkohlenstoffatom und dem Amidstickstoffatom der Peptidbindung verläuft eine spontane Isomerisierung sehr langsam. Durch Verzerrung der Peptidbindung beschleunigen PPIasen die cis-trans-Isomerisierung um das 300fache. Diese durch PPIasen katalysierte Reaktion ist bei der Faltung vieler Proteine (Polypeptidketten bindende Proteine) in der Zelle der geschwindigkeitsbestimmende Schritt. Lediglich für die Bildung von Haarnadelschleifen ist die cis-Peptidyl-Prolyl-Bindung von Vorteil. PPIasen treten ubiquitär, von Prokaryoten bis hin zu Säugetieren, auf. Im allgemeinen sind es lösliche cytosolische Enzyme; eine membranständige PPIase ist das Genprodukt des Gens nina A (nina) von Drosophila melanogaster. Zu den PPIasen gehören auch Cyclophiline und FK 506 bindende Proteine (FK 506). Helferenzyme, Immunophiline, Isomerasen.

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