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Lexikon der Biologie: Phosphofructokinase

Phosphofructokinase w, Phosphofructokinase-1, Abk. PFK bzw. PFK-1, Enzym, das bei der Glykolyse (Farbtafel) die Überführung von Fructose-6-phosphat und ATP (Adenosintriphosphat) in Fructose-1,6-diphosphat (Fructose-1,6-bisphosphat) und ADP (Adenosin-5'-diphosphat) katalysiert. PFK ist ein regulatorisches Enzym (wichtigste Regulationsstelle der Glykolyse). Neben den Bindungsstellen für die Substrate besitzt PFK mehrere Regulationsstellen, an denen allosterische (Allosterie) Aktivatoren oder Inhibitoren binden. PFK wird bei einem hohen ATP:ADP-Verhältnis (gleichbedeutend mit hoher ATP-Bildungsrate durch Oxidation von im Citratzyklus freiwerdenden Reduktionsäquivalenten) inaktiviert und bei einem niedrigen ATP:ADP-Verhältnis aktiviert. Diese Regulation bildet die Grundlage für den Pasteur-Effekt. Durch Fructose-2,6,-bisphosphat wird PFK stark aktiviert (Vermittlung der hormonellen Regulation von Glykolyse und Gluconeogenese in der Leber), während hohe Citratkonzentrationen die hemmende Wirkung von ATP verstärken. Chromosomenkarte ( Chromosomenkarte I
Chromosomenkarte II
Chromosomenkarte III
Chromosomenkarte IV
), Energieladung, Phosphofructokinase-2/Fructose-2,6-bisphosphatase, Phosphokinase, Schrittmacherenzyme.

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