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Lexikon der Biologie: Phosphotyrosyl-Proteinphosphatasen

Phosphotyrosyl-Proteinphosphatasen, Protein-Phosphotyrosin-Phosphatasen, in der Literatur zum Teil auch Tyrosin-Phosphatasen, Abk. PTPasen, Familie von Enzymen, welche die Phosphotyrosin-spezifische Dephosphorylierung von Proteinen katalysieren. Damit tragen sie in der Regel zur Inaktivierung von Rezeptoren, wie z.B. dem EGF-Rezeptor (epidermal growth factor), dem Insulinrezeptor oder dem PDGF-Rezeptor (PDGF) sowie Enzymen wie der Phospholipase C (Proteinkinase C) oder der PI-3-Kinase (Enzym des Phosphatidylinositol-Metabolismus) bei, die zuvor durch (Auto-)Phosphorylierung von Tyrosinresten (Tyrosin) aktiviert wurden. Es sind 3 Formen von PTPasen bekannt: über andere Peptide an die intrazelluläre Seite der Plasmamembran gebundene PTPasen, Transmembranproteine, die über ihre extrazelluläre Domäne Liganden binden können und dadurch offenbar in ihrer innerhalb der Zelle befindlichen PTPase-Aktivität stimuliert werden, und schließlich eine dritte Gruppe, die sich durch die sog. SH2-Domäne (src-Homologie 2; src-Kinasen) auszeichnet. Diese PTPasen binden über die SH2-Domäne spezifisch an Phosphotyrosinreste von Proteinen und bewirken sowohl die Abspaltung von Phosphatgruppen der gebundenen als auch der benachbarten Proteine. Die Vorgänge, die zur Aktivierung der PTPasen führen, sind noch weitgehend unbekannt. Ein möglicher Mechanismus ist z.B. die Aktivierung durch Phosphatidsäure (Phospholipide), einen Metaboliten des Membranlipidstoffwechsels (Membranlipide), der in Zellen, die von EGF stimuliert wurden, vermehrt gebildet wird. Phosphoprotein-Phosphatasen, Tyrosin-Phosphatase.

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