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Lexikon der Biologie: Polyacrylamid-Gelelektrophorese

Polyacrylamid-Gelelektrophorese w, Abk. PAGE, wurde 1959 von Raymond in die Molekularbiologie eingeführt und ersetzte die bis dahin gängige Stärke-Gelelektrophorese. PAGE wird zur Trennung von Nucleinsäuren wie auch von Proteinen eingesetzt. Es finden dabei sowohl denaturierende (Denaturierung) als auch native Systeme Anwendung. Aufgrund der geringen Porengröße (selbst bei geringer Konzentration und Quervernetzung von Polyacrylamid) verwendet man PAGE in der Regel nur zur Trennung von Nucleinsäuren bis zu einer Länge von maximal 1000 bp (Basenpaare). Für die Auftrennung größerer Polynucleotide findet die Agarose-Gelelektrophorese (Agar) Anwendung. Proteine hingegen werden überwiegend mittels PAGE gelelektrophoretisch aufgetrennt. In der nativen PAGE wandern die Proteine entsprechend ihrer Gesamtladung (elektrische Ladung) zum jeweiligen Pol (so wandert ein Protein mit positiver Gesamtladung zur Kathode, ein Protein mit negativer Gesamtladung zur Anode), bei der isoelektrischen Fokussierung (IEF) wird die Eigenschaft von Proteinen, in Abhängigkeit vom pH-Wert Ladungen aufzunehmen oder abzugeben, zur Trennung über PAGE genutzt. Die häufigste Anwendung von PAGE zur Proteintrennung ist jedoch die denaturierende SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese. Die von O'Farrell 1975 entwickelte zweidimensionale PAGE (zweidimensionale Gelelektrophorese) kombiniert IEF und SDS-PAGE und zeigt mit einer möglichen Auflösung von 1000 Proteinen pro Gel die höchste Trennschärfe. Blaue Nativ-Polyacrylamid-Gelelektrophorese.

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