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Lexikon der Biologie: Porine

Porine [von *por- ], 1) bakterielle Porine, Proteinmoleküle, die in der äußeren Membran (Bakterienmembran) von gramnegativen Bakterien lokalisiert sind und einen wassergefüllten, transmembranständigen Kanal (Pore) bilden. Sie setzen sich meist aus 3 identischen Untereinheiten (etwa 35 kDa) zusammen. Die Poren erlauben den passiven Transport von hydrophilen Nährstoffen oder anderen gelösten Substanzen durch die Membran nach innen oder außen. Es gibt unspezifische und spezifische Klassen von Porinen. Die unspezifischen Porine bilden einen Kanal von ca. 1 nm Durchmesser, der den Durchtritt von Ionen und kleinen, relativ unspezifischen Molekülen bis zu einer bakterienspezifischen Ausschlußgrenze (ca. 600 Da) erlaubt. Die Bildung von Porinen kann unter Mangelbedingungen induziert werden. Die Anzahl der Kopien von Porintypen kann von den Wachstumsbedingungen abhängig sein. Unspezifische Porine von Escherichia coli: OmpC (outer membrane protein C), OmpF und (unter Phosphatmangel) PhoE sind Produkte der Gene ompC, ompF bzw. phoE. Die Diffusionsrate (Diffusion) von Molekülen durch die Porinkanäle ist stark abhängig von der Größe, der Hydrophobizität und der elektrischen Ladung der Moleküle. Sie sind nahezu undurchlässig für hydrophobe Moleküle (β-Lactam-Antibiotika). Die Porinkanäle sind in ihrer Permeabilität nicht gleich: Glucose diffundiert mit etwa der Hälfte der Rate durch den OmpC-Kanal wie durch den OmpF-Kanal. Mutanten von Escherichia coli, denen OmpF-Kanäle in der äußeren Membran fehlen, zeigen eine erhöhte Resistenz (Antibiotika-Resistenz) gegen Chloramphenicol, Tetracycline und β-Lactam-Antibiotika. Die Porinkanäle sind vorzugsweise permeabel für Kationen (im Vergleich zu Anionen), und sie erlauben die Einschleusung von Glucose bei relativ höheren Raten als vergleichsweise negativ geladene Glucose-Derivate. Die Porine OmpF und OmpC können zusätzlich als Phagen-Rezeptoren (Bakteriophagen) dienen. Ein spezifisches Porin ist das LamB-Protein von Escherichia coli, das zusammen mit einem spezifischen Bindungsprotein am Maltose-Transport (Maltose) beteiligt ist. Weitere spezifische Porine sind für den Saccharose- (Saccharose) und Nucleosid-Transport (Nucleoside) zuständig. – Porine wurden auch bei anderen gramnegativen Bakterien nachgewiesen: Porine von Paracoccus denitrificans liegen als Dimere (Dimerisation) vor. Porinkanäle von Haemophilus influenzae haben größere Radien und erlauben die Einschleusung von hydrophoben Molekülen wie Penicillinen und Cephalosporinen. Salmonella typhimurium besitzt trimere Porine OmpF, OmpC und OmpD. Porinkanäle von Pseudomonas aeruginosa haben eine höhere Ausschlußgrenze für den Durchtritt hydrophiler Moleküle. – Porine kommen auch bei Cyanobakterien und phototrophen Bakterien vor. Die Porine von Escherichia coli und Rhodobacter capsulatus (schwefelfreie Purpurbakterien) sind kristallisiert worden. Durch Röntgenstrukturanalyse wurde eine Auflösung der Proteinkristallstruktur von Rhodobacter-capsulatus-Porin bis 0,18 nm erreicht, was jüngst nach Ermittlung der Primärstruktur die Aufklärung der dreidimensionalen Porin-Struktur ermöglichte. 2) Die Existenz ähnlicher Porine wurde auch für die äußere Membran der Mitochondrien und für die äußere Plastidenhüllmembran (Plastiden, Chloroplasten) gezeigt. Bakterienzellwand, Membrantransport.

G.S.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg

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